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dc.contributor.author
Figueroa, Carlos Maria
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dc.contributor.author
Asención Diez, Matías Damián
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dc.contributor.author
Ballicora, Miguel A.
dc.contributor.author
Iglesias, Alberto Alvaro
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dc.date.available
2023-10-02T12:54:41Z
dc.date.issued
2022-03
dc.identifier.citation
Figueroa, Carlos Maria; Asención Diez, Matías Damián; Ballicora, Miguel A.; Iglesias, Alberto Alvaro; Structure, function, and evolution of plant ADP-glucose pyrophosphorylase; Springer; Plant Molecular Biology; 108; 4-5; 3-2022; 307-323
dc.identifier.issn
0167-4412
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/213736
dc.description.abstract
Key message: This review outlines research performed in the last two decades on the structural, kinetic,regulatory and evolutionary aspects of ADP-glucose pyrophosphorylase, the regulatory enzymefor starch biosynthesis. Abstract: ADP-glucose pyrophosphorylase (ADP-Glc PPase) catalyzes the first committed step in the pathway of glycogen and starch synthesis in bacteria and plants, respectively. Plant ADP-Glc PPase is a heterotetramer allosterically regulated by metabolites and post-translational modifications. In this review, we focus on the three-dimensional structure of the plant enzyme, the amino acids that bind the regulatory molecules, and the regions involved in transmitting the allosteric signal to the catalytic site. We provide a model for the evolution of the small and large subunits, which produce heterotetramers with distinct catalytic and regulatory properties. Additionally, we review the various post-translational modifications observed in ADP-Glc PPases from different species and tissues. Finally, we discuss the subcellular localization of the enzyme found in grain endosperm from grasses, such as maize and rice. Overall, this work brings together research performed in the last two decades to better understand the multiple mechanisms involved in the regulation of ADP-Glc PPase. The rational modification of this enzyme could improve the yield and resilience of economically important crops, which is particularly important in the current scenario of climate change and food shortage.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Springer
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ALLOSTERIC REGULATION
dc.subject
ENZYME EVOLUTION
dc.subject
NUCLEOTIDE-SUGAR SYNTHESIS
dc.subject
POST-TRANSLATIONAL REGULATION
dc.subject
REDOX REGULATION
dc.subject
SUBFUNCTIONALIZATION
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Structure, function, and evolution of plant ADP-glucose pyrophosphorylase
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-07-07T20:49:50Z
dc.journal.volume
108
dc.journal.number
4-5
dc.journal.pagination
307-323
dc.journal.pais
Alemania
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dc.description.fil
Fil: Figueroa, Carlos Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Asención Diez, Matías Damián. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ballicora, Miguel A.. Loyola University Maryland (lum);
dc.description.fil
Fil: Iglesias, Alberto Alvaro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.journal.title
Plant Molecular Biology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://doi.org/10.1007/s11103-021-01235-8
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1007/s11103-021-01235-8
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