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dc.contributor.author
Morales, Andrés Hernán
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dc.contributor.author
Hero, Johan Sebastian
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dc.contributor.author
Ledesma, Ana Estela
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dc.contributor.author
Martinez, Maria Alejandra
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dc.contributor.author
Navarro, María C.
dc.contributor.author
Gómez, María I.
dc.contributor.author
Romero, Cintia Mariana
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dc.date.available
2023-09-19T17:41:12Z
dc.date.issued
2023-12
dc.identifier.citation
Morales, Andrés Hernán; Hero, Johan Sebastian; Ledesma, Ana Estela; Martinez, Maria Alejandra; Navarro, María C.; et al.; Tuning surface interactions on MgFe2O4 nanoparticles to induce interfacial hyperactivation in Candida rugosa lipase immobilization; Elsevier Science; International Journal of Biological Macromolecules; 253; 12-2023; 1-39
dc.identifier.issn
0141-8130
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/212150
dc.description.abstract
Lipase adsorption on solid supports can be mediated by a precise balance of electrostatic and hydrophobic interactions. A suitable fine-tuning could allow the immobilized enzyme to display high catalytic activity. The objective of this work was to investigate how pH and ionic strength fluctuations affected protein-support interactions during immobilization via physical adsorption of a Candida rugosa lipase (CRL) on MgFe2O5. The highest amount of immobilized protein (IP) was measured at pH 4, and an ionic strength of 90 mM. However, these immobilization conditions did not register the highest hydrolytic activity (HA) in the biocatalyst (CRLa@MgFe2O4), finding the best values also at acidic pH but with a slight shift towards higher values of ionic strength around 110 mM. These findings were confirmed when the adsorption isotherms were examined under different immobilization conditions so that the maximum measurements of IP did not coincide with that of HA. Furthermore, when the recovered activity was examined, a strong interfacial hyperactivation of the lipase was detected towards acidic pH and highly charged surrounding environments. Spectroscopic studies, as well as in silico molecular docking analyses, revealed a considerable involvement of surface hydrophobic protein-carrier interactions, with aromatic aminoacids, especially phenylalanine residues, playing an important role. In light of these findings, this study significantly contributes to the body of knowledge and a better understanding of the factors that influence the lipase immobilization process on magnetic inorganic oxide nanoparticle surfaces.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ADSORPTION
dc.subject
HYDROPHOBIC INTERACTIONS
dc.subject
INTERFACIAL HYPERACTIVATION
dc.subject
IONIC STRENGTH
dc.subject
LIPASE IMMOBILIZATION
dc.subject.classification
Bioprocesamiento Tecnológico, Biocatálisis, Fermentación
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dc.subject.classification
Biotecnología Industrial
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
Tuning surface interactions on MgFe2O4 nanoparticles to induce interfacial hyperactivation in Candida rugosa lipase immobilization
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-09-15T11:27:21Z
dc.journal.volume
253
dc.journal.pagination
1-39
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Morales, Andrés Hernán. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hero, Johan Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ledesma, Ana Estela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet Noa Sur. Centro de Investigación en Biofísica Aplicada y Alimentos. - Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigación en Biofísica Aplicada y Alimentos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Martinez, Maria Alejandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Navarro, María C.. Universidad Nacional de Tucuman. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Inorganica. Cátedra de Química Inorganica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gómez, María I.. Universidad Nacional de Tucuman. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Inorganica. Cátedra de Química Inorganica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Romero, Cintia Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentina
dc.journal.title
International Journal of Biological Macromolecules
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0141813023035110
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2023.126615
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