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dc.contributor.author
Calloni, Rodrigo Daniel
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dc.contributor.author
Muchut, Robertino José
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dc.contributor.author
Garay, Alberto Sergio
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dc.contributor.author
Arias, Diego Gustavo
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dc.contributor.author
Iglesias, Alberto Alvaro
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dc.contributor.author
Guerrero, Sergio Adrian
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dc.date.available
2023-09-19T14:28:14Z
dc.date.issued
2023-05
dc.identifier.citation
Calloni, Rodrigo Daniel; Muchut, Robertino José; Garay, Alberto Sergio; Arias, Diego Gustavo; Iglesias, Alberto Alvaro; et al.; Functional and structural characterization of an endo-β-1,3-glucanase from Euglena gracilis; Elsevier France-Editions Scientifiques Medicales Elsevier; Biochimie; 208; 5-2023; 117-128
dc.identifier.issn
0300-9084
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/212055
dc.description.abstract
Endo-β-1,3-glucanases from several organisms have attracted much attention in recent years because of their capability for in vitro degrading β-1,3-glucan as a critical step for both biofuels production and short-chain oligosaccharides synthesis. In this study, we biochemically characterized a putative endo-β-1,3-glucanase (EgrGH64) belonging to the family GH64 from the single-cell protist Euglena gracilis. The gene coding for the enzyme was heterologously expressed in a prokaryotic expression system supplemented with 3% (v/v) ethanol to optimize the recombinant protein right folding. Thus, the produced enzyme was highly purified by immobilized-metal affinity and gel filtration chromatography. The enzymatic study demonstrated that EgrGH64 could hydrolyze laminarin (KM 23.5 mg ml−1,kcat 1.20 s−1) and also, but with less enzymatic efficiency, paramylon (KM 20.2 mg ml−1,kcat 0.23 ml mg−1 s−1). The major product of the hydrolysis of both substrates was laminaripentaose. The enzyme could also use ramified β-glucan from the baker's yeast cell wall as a substrate (KM 2.10 mg ml−1, kcat 0.88 ml mg−1 s−1). This latter result, combined with interfacial kinetic analysis evidenced a protein's greater efficiency for the yeast polysaccharide, and a higher number of hydrolysis sites in the β-1,3/β-1,6-glucan. Concurrently, the enzyme efficiently inhibited the fungal growth when used at 1.0 mg/mL (15.4 μM). This study contributes to assigning a correct function and determining the enzymatic specificity of EgrGH64, which emerges as a relevant biotechnological tool for processing β-glucans.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier France-Editions Scientifiques Medicales Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
EUGLENOIDS
dc.subject
GH64 PROTEIN
dc.subject
LAMINARIN
dc.subject
PARAMYLON
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Functional and structural characterization of an endo-β-1,3-glucanase from Euglena gracilis
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-07-07T20:49:30Z
dc.journal.volume
208
dc.journal.pagination
117-128
dc.journal.pais
Francia
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dc.description.fil
Fil: Calloni, Rodrigo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Muchut, Robertino José. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro Regional Santa Fe. Estación Experimental Agropecuaria Reconquista; Argentina
dc.description.fil
Fil: Garay, Alberto Sergio. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Arias, Diego Gustavo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Iglesias, Alberto Alvaro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Guerrero, Sergio Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Biochimie
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0300908422003418
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2022.12.016
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