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dc.contributor.author
Bolaño Alvarez, Alain
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dc.contributor.author
Caruso, Benjamin
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dc.contributor.author
Petersen, Steffen B.
dc.contributor.author
Rodríguez, Pablo E. A.
dc.contributor.author
Fidelio, Gerardo Daniel
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dc.date.available
2023-08-24T12:50:41Z
dc.date.issued
2022-12
dc.identifier.citation
Bolaño Alvarez, Alain; Caruso, Benjamin; Petersen, Steffen B.; Rodríguez, Pablo E. A.; Fidelio, Gerardo Daniel; Melittin-solid phospholipid mixed films trigger amyloid-like nano-fibril arrangements at air-water interface; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes; 1864; 12; 12-2022; 1-11
dc.identifier.issn
0005-2736
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/209199
dc.description.abstract
We used the Langmuir monolayers technique to study the surface properties of melittin toxin mixed with either liquid-condensed DSPC or liquid-expanded POPC phospholipids. Pure melittin peptide forms stable insoluble monolayers at the air-water interface without interacting with Thioflavin T (Th-T), a sensitive probe to detect protein amyloid formation. When melittin peptide is mixed with DSPC lipid at 50 % of peptide area proportion at the surface, we observed the formation of fibril-like structures detected by Brewster angle microscopy (BAM), but they were not observable with POPC. The nano-structures in the melittin-DSPC mixtures became Th-T positive labeling when the arrangement was observed with fluorescence microscopy. In this condition, Th-T undergoes an unexpected shift in the typical emission wavelength of this amyloid marker when a 2D fluorescence analysis is conducted. Even when reflectivity analysis of BAM imaging evidenced that these structures would correspond to the DSPC lipid component of the mixture, the interpretation of ATR-FTIR and Th-T data suggested that both components were involved in a new lipid-peptide rearrangement. These nano-fibril arrangements were also evidenced by scanning electron and atomic force microscopy when the films were transferred to a mica support. The fibril formation was not detected when melittin was mixed with the liquid-expanded POPC lipid. We postulated that DSPC lipids can dynamically trigger the process of amyloid-like nano-arrangement formation at the interface. This process is favored by the relative peptide content, the quality of the interfacial environment, and the physical state of the lipid at the surface.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
INTERFACIAL AMYLOID FACILITATORS
dc.subject
LIPID AS INDUCER OF AMYLOIDS
dc.subject
MELITTIN-AMYLOID FORMATION
dc.subject
MELITTIN-LIPID INTERACTION
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Melittin-solid phospholipid mixed films trigger amyloid-like nano-fibril arrangements at air-water interface
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-07-07T21:26:06Z
dc.journal.volume
1864
dc.journal.number
12
dc.journal.pagination
1-11
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Bolaño Alvarez, Alain. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Caruso, Benjamin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Petersen, Steffen B.. Aalborg University; Dinamarca
dc.description.fil
Fil: Rodríguez, Pablo E. A.. Ministerio de Ciencia y Tecnología de la Provincia de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Fidelio, Gerardo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005273622001869
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2022.184048
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