Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author
Gutierrez, Lucas Joel
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Tosso, Rodrigo David
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Zarycz, Maria Natalia Cristina
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Enriz, Ricardo Daniel
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Baldoni, Hector Armando
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.date.available
2023-08-18T14:10:19Z
dc.date.issued
2022-08
dc.identifier.citation
Gutierrez, Lucas Joel; Tosso, Rodrigo David; Zarycz, Maria Natalia Cristina; Enriz, Ricardo Daniel; Baldoni, Hector Armando; Epitopes mapped onto SARS-CoV-2 receptor-binding motif by five distinct human neutralising antibodies; Taylor & Francis Ltd; Molecular Simulation; 48; 18; 8-2022; 1616-1626
dc.identifier.issn
0892-7022
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/208696
dc.description.abstract
An Immune complex formation is mediated through intermolecular interactions between proteins and antigens. In the present study, in silico methods were used to locate, identify and provide valuable structural and energetic information that describes the dominant and energetically stabilising interactions found at the epitope-paratope interface of selected human antibodies, isolated from convalescent COVID-19 patients. These antibodies are directed toward the SARS-CoV-2 receptor-binding domain (RBD, i.e. residues 333–526). The analyzed immune complexes have shown strong in vitro neutralising activity against SARS-CoV-2 infection by targeting the receptor-binding motif (RBM, i.e. residues 437–508) within the viral SARS-CoV-2 spike RBD. Our data shows that residues Tyr449, Leu455, Phe456, Ala475, Phe486, Gln493, Gln498, Asn501, Gly502 and Tyr505 exhibit strong epitope capability. On another hand, the analyzed paratopes show a large repertoire of residues to recognise RBM epitopes by both the VH and VL chains within complementary determining regions (CDR), which would make it difficult to bind RBM to the human ACE2 cell receptor by residue interactions competition. Undoubtedly, our findings provide valuable structural and energetic information to those previously obtained through experimental crystallographic studies, and provides new insights about the binding interface that could provide a structural basis for rational epitope-based vaccinology.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Taylor & Francis Ltd
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
COVID 19
dc.subject
EPITOPE-PARATOPE INTERACTIONS
dc.subject
MONOCLONAL ANTIBODIES
dc.subject
PANDEMIC
dc.subject
SPIKE PROTEIN
dc.subject.classification
Biofísica
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.title
Epitopes mapped onto SARS-CoV-2 receptor-binding motif by five distinct human neutralising antibodies
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-06-29T17:53:02Z
dc.journal.volume
48
dc.journal.number
18
dc.journal.pagination
1616-1626
dc.journal.pais
Reino Unido
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: Gutierrez, Lucas Joel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Tosso, Rodrigo David. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Zarycz, Maria Natalia Cristina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Enriz, Ricardo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
dc.description.fil
Fil: Baldoni, Hector Armando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico, Matemáticas y Naturales. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi"; Argentina
dc.journal.title
Molecular Simulation
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/08927022.2022.2111421
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1080/08927022.2022.2111421
Archivos asociados