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dc.contributor.author
Villarreal, Fernando Daniel
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dc.contributor.author
Stocchi, Nicolas
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dc.contributor.author
Ten Have, Arjen
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dc.date.available
2023-08-11T14:56:35Z
dc.date.issued
2022-02
dc.identifier.citation
Villarreal, Fernando Daniel; Stocchi, Nicolas; Ten Have, Arjen; Functional Classification and Characterization of the Fungal Glycoside Hydrolase 28 Protein Family; Multidisciplinary Digital Publishing Institute; Journal of Fungi; 8; 3; 2-2022; 1-32
dc.identifier.issn
2309-608X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/207917
dc.description.abstract
Pectin is a major constituent of the plant cell wall, comprising compounds with important industrial applications such as homogalacturonan, rhamnogalacturonan and xylogalacturonan. A large array of enzymes is involved in the degradation of this amorphous substrate. The Glycoside Hydrolase 28 (GH28) family includes polygalacturonases (PG), rhamnogalacturonases (RG) and xylogalacturonases (XG) that share a structure of three to four pleated β-sheets that form a rod with the catalytic site amidst a long, narrow groove. Although these enzymes have been studied for many years, there has been no systematic analysis. We have collected a comprehensive set of GH28 encoding sequences to study their evolution in fungi, directed at obtaining a functional classification, as well as at the identification of substrate specificity as functional constraint. Computational tools such as Alphafold, Consurf and MEME were used to identify the subfamilies’ characteristics. A hierarchic classification defines the major classes of endoPG, endoRG and endoXG as well as three exoPG classes. Ascomycete endoPGs are further classified in two subclasses whereas we identify four exoRG subclasses. Diversification towards exomode is explained by loops that appear inserted in a number of turns. Substrate-driven diversification can be identified by various specificity determining positions that appear to surround the binding groove.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Multidisciplinary Digital Publishing Institute
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
FUNCTIONAL REDUNDANCY AND DIVERSIFICATION
dc.subject
POLYGALACTURONASE
dc.subject
PROTEIN FAMILY
dc.subject.classification
Otros Tópicos Biológicos
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Functional Classification and Characterization of the Fungal Glycoside Hydrolase 28 Protein Family
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-07-06T11:18:50Z
dc.journal.volume
8
dc.journal.number
3
dc.journal.pagination
1-32
dc.journal.pais
Suiza
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dc.journal.ciudad
Basel
dc.description.fil
Fil: Villarreal, Fernando Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Stocchi, Nicolas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ten Have, Arjen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Biológicas. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Journal of Fungi
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.3390/jof8030217
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35330219/
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