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dc.contributor.author
Fernández, Agustina
dc.contributor.author
González, Mariano
dc.contributor.author
Malbrán, Ismael
dc.contributor.author
Vazquez, Romina Florencia
dc.contributor.author
Maté, Sabina María
dc.contributor.author
Guzmán, Fanny
dc.contributor.author
Bakas, Laura Susana
dc.contributor.author
Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth
dc.date.available
2023-08-08T13:03:44Z
dc.date.issued
2022-10
dc.identifier.citation
Fernández, Agustina; González, Mariano; Malbrán, Ismael; Vazquez, Romina Florencia; Maté, Sabina María; et al.; Histidine 19 residue is essential for cell internalization of antifungal peptide SmAPα1-21 derived from the α-Core of the Silybum marianum defensin DefSm2-D in Fusarium graminearum; MDPI; Antibiotics; 11; 11; 10-2022; 1-20
dc.identifier.issn
2079-6382
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/207325
dc.description.abstract
The synthetic peptide SmAPα1-21 (KLCEKPSKTWFGNCGNPRHCG) derived from DefSm2-D defensin α-core is active at micromolar concentrations against the phytopathogenic fungus Fusarium graminearum and has a multistep mechanism of action that includes alteration of the fungal cell wall and membrane permeabilization. Here, we continued the study of this peptide’s mode of action and explored the correlation between the biological activity and its primary structure. Transmission electron microscopy was used to study the ultrastructural effects of SmAPα1-21 in conidial cells. New peptides were designed by modifying the parent peptide SmAPα1-21 (SmAPH19R and SmAPH19A, where His19 was replaced by Arg or Ala, respectively) and synthesized by the Fmoc solid phase method. Antifungal activity was determined against F. graminearum. Membrane permeability and subcellular localization in conidia were studied by confocal laser scanning microscopy (CLSM). Reactive oxygen species (ROS) production was assessed by fluorescence spectroscopy and CLSM. SmAPα1-21 induced peroxisome biogenesis and oxidative stress through ROS production in F. graminearum and was internalized into the conidial cells’ cytoplasm. SmAPH19R and SmAPH19A were active against F. graminearum with minimal inhibitory concentrations (MICs) of 38 and 100 µM for SmAPH19R and SmAPH19A, respectively. The replacement of His19 by Ala produced a decrease in the net charge with a significant increase in the MIC, thus evidencing the importance of the positive charge in position 19 of the antifungal peptide. Like SmAPα1-21, SmAP2H19A and SmAP2H19R produced the permeabilization of the conidia membrane and induced oxidative stress through ROS production. However, SmAPH19R and SmAPH19A were localized in the conidia cell wall. The replacement of His19 by Ala turned all the processes slower. The extracellular localization of peptides SmAPH19R and SmAPH19A highlights the role of the His19 residue in the internalization.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
MDPI
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
ANTIFUNGAL PEPTIDE DESIGN
dc.subject
ANTIFUNGAL PEPTIDES
dc.subject
ANTIMICROBIAL PEPTIDES
dc.subject
DEFENSINS
dc.subject
FUSARIUM GRAMINEARUM
dc.subject
FUSARIUM HEAD BLIGHT
dc.subject.classification
Biología Celular, Microbiología
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.subject.classification
Agronomía, reproducción y protección de plantas
dc.subject.classification
Agricultura, Silvicultura y Pesca
dc.subject.classification
CIENCIAS AGRÍCOLAS
dc.title
Histidine 19 residue is essential for cell internalization of antifungal peptide SmAPα1-21 derived from the α-Core of the Silybum marianum defensin DefSm2-D in Fusarium graminearum
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-07-07T21:53:37Z
dc.journal.volume
11
dc.journal.number
11
dc.journal.pagination
1-20
dc.journal.pais
Suiza
dc.journal.ciudad
Basel
dc.description.fil
Fil: Fernández, Agustina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
dc.description.fil
Fil: González, Mariano. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Malbrán, Ismael. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Agrarias y Forestales. Departamento de Ciencias Biológicas. Centro de Investigaciones de Fitopatología. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigaciones de Fitopatología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vazquez, Romina Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Maté, Sabina María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Guzmán, Fanny. Pontificia Universidad Católica de Valparaíso; Chile
dc.description.fil
Fil: Bakas, Laura Susana. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vairo Cavalli, Sandra Elizabeth. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
dc.journal.title
Antibiotics
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.mdpi.com/2079-6382/11/11/1501
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.3390/antibiotics11111501
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