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dc.contributor.author
Flores Montero, Karina Johana
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dc.contributor.author
Berberian, Victoria
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dc.contributor.author
Mayorga, Luis Segundo
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dc.contributor.author
Tomes, Claudia Nora
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dc.contributor.author
Ruete, María Celeste
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dc.date.available
2023-07-27T14:05:14Z
dc.date.issued
2022-03
dc.identifier.citation
Flores Montero, Karina Johana; Berberian, Victoria; Mayorga, Luis Segundo; Tomes, Claudia Nora; Ruete, María Celeste; The molecular chaperone Cysteine String Protein is required to stabilize trans-SNARE complexes during human sperm acrosomal exocytosis; Cold Spring Harbor Laboratory; bioRxiv; 2022; 3-2022; 1-25
dc.identifier.issn
2692-8205
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/205812
dc.description.abstract
Membrane fusion in sperm cells is crucial for acrosomal exocytosis and must be preserved to assure fertilizing capacity. Evolutionarily conserved protein machinery regulates acrosomal exocytosis. Molecular chaperones play a vital role in spermatogenesis and post-testicular maturation. Cysteine String Protein (CSP) is a member of the Hsp40 co-chaperones, and for more than 20 years, most research published focused on CSP´s role in synapsis. However, the participation of molecular chaperones in acrosomal exocytosis is poorly understood. Using western blot and indirect immunofluorescence, we showed that CSP is present in human sperm, is predominantly bound to membranes, and is palmitoylated. Moreover, using electron microscopy and functional assays, we reported that sequestration of CSP avoided the assembly of trans-complexes and inhibited exocytosis. In summary, our data demonstrated that CSP is necessary and mediates the trans-SNARE complex assembly between the outer acrosomal and plasma membranes, thereby regulating human sperm acrosomal exocytosis. Understanding CSP´s role is critical in identifying new biomarkers and generating new rational-based approaches to treating male infertility.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Cold Spring Harbor Laboratory
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
CSP PROTEIN
dc.subject
ACROSOMAL EXOCYTOSIS
dc.subject
SPERM
dc.subject
CHAPERONE
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The molecular chaperone Cysteine String Protein is required to stabilize trans-SNARE complexes during human sperm acrosomal exocytosis
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-07-18T14:26:07Z
dc.journal.volume
2022
dc.journal.pagination
1-25
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Laurel Hollow
dc.description.fil
Fil: Flores Montero, Karina Johana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Berberian, Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Mayorga, Luis Segundo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Tomes, Claudia Nora. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ruete, María Celeste. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas; Argentina
dc.journal.title
bioRxiv
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2022.03.03.482836v1
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1101/2022.03.03.482836
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