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dc.contributor.author
Herrera, Maria Georgina
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dc.contributor.author
Zamarreño, Fernando
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dc.contributor.author
Costabel, Marcelo Daniel
dc.contributor.author
Ritacco, Hernán Alejandro
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dc.contributor.author
Hütten, Andreas
dc.contributor.author
Sewald, Norbert
dc.contributor.author
Dodero, Veronica Isabel
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dc.date.available
2015-09-22T20:01:00Z
dc.date.issued
2014-01
dc.identifier.citation
Herrera, Maria Georgina; Zamarreño, Fernando; Costabel, Marcelo Daniel; Ritacco, Hernán Alejandro; Hütten, Andreas; et al.; Circular Dichroism and Electron Microscopy Studies In Vitro of 33-mer Gliadin Peptide Revealed Secondary Structure Transition and Supramolecular Organization; Wiley; Biopolymers; 101; 1; 1-2014; 96-106
dc.identifier.issn
1097-0282
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/2046
dc.description.abstract
Gliadin, a protein present in wheat, rye, and barley, undergoes incomplete enzymatic degradation during digestion, producing an immunogenic 33-mer peptide, LQLQPF(PQPQLPY)3 PQPQPF. The special features of 33-mer that provoke a break in its tolerance leading to gliadin sensitivity and celiac disease remains elusive. Herein, it is reported that 33-mer gliadin peptide was not only able to fold into polyproline II secondary structure but also depending on concentration resulted in conformational transition and self-assembly under aqueous condition, pH 7.0. A 33-mer dimer is presented as one initial possible step in the self-assembling process obtained by partial electrostatics charge distribution calculation and molecular dynamics. In addition, electron microscopy experiments revealed supramolecular organization of 33-mer into colloidal nanospheres. In the presence of 1 mMsodium citrate, 1 mMsodium borate, 1 mMsodium phosphate buffer, 15 mMNaCl, the nanospheres were stabilized, whereas in water, a linear organization and formation of fibrils were observed. It is hypothesized that the self-assembling process could be the result of the combination of hydrophobic effect, intramolecular hydrogen bonding, and electrostatic complementarity due to 33-mer’s high content of proline and glutamine amino acids and its calculated nonionic amphiphilic character. Although, performed in vitro, these experiments have revealed new features of the 33-mer gliadin peptide that could represent an important and unprecedented event in the early stage of 33-mer interaction with the gut mucosa prior to onset of inflammation. Moreover, these findings may open new perspectives for the understanding and treatment of gliadin intolerance disorders.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Wiley
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
33-Mer
dc.subject
Gliadin Peptide
dc.subject
Circular-Dichroism
dc.subject
Electron Microscopy
dc.subject
Supramolecular Organization
dc.subject
Gliadin Intolerance
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Circular Dichroism and Electron Microscopy Studies In Vitro of 33-mer Gliadin Peptide Revealed Secondary Structure Transition and Supramolecular Organization
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-03-30 10:35:44.97925-03
dc.journal.volume
101
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
96-106
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Hoboken
dc.description.fil
Fil: Herrera, Maria Georgina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Bahía Blanca. Instituto de Química del Sur; Argentina.;
dc.description.fil
Fil: Zamarreño, Fernando. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Física; Argentina;
dc.description.fil
Fil: Costabel, Marcelo Daniel. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Física; Argentina; Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Bahía Blanca. Instituto de Física del Sur; Argentina;
dc.description.fil
Fil: Ritacco, Hernán Alejandro. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Física; Argentina; Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Bahía Blanca. Instituto de Física del Sur; Argentina;
dc.description.fil
Fil: Hütten, Andreas. Universitat Bielefeld; Alemania;
dc.description.fil
Fil: Sewald, Norbert. Universitat Bielefeld; Alemania;
dc.description.fil
Fil: Dodero, Veronica Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Bahía Blanca. Instituto de Química del Sur; Argentina.; Universitat Bielefeld; Alemania; Universidad Nacional del Sur. Departamento de Física; Argentina;
dc.journal.title
Biopolymers
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1002/bip.22288
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/bip.22288/abstract
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