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dc.contributor.author
Di Bartolo, Ary Lautaro
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dc.contributor.author
Masone, Diego Fernando
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dc.date.available
2023-07-20T18:27:25Z
dc.date.issued
2022-02
dc.identifier.citation
Di Bartolo, Ary Lautaro; Masone, Diego Fernando; Synaptotagmin-1 C2B domains cooperatively stabilize the fusion stalk via a master-servant mechanism; Royal Society of Chemistry; Chemical Science; 13; 12; 2-2022; 3437-3446
dc.identifier.issn
2041-6520
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/204697
dc.description.abstract
Synaptotagmin-1 is a low-affinity Ca2+ sensor that triggers synchronous vesicle fusion. It contains two similar C2 domains (C2A and C2B) that cooperate in membrane binding, being the C2B domain mainly responsible for the membrane fusion process due to its polybasic patch KRLKKKKTTIKK (321-332). In this work, a master-servant mechanism between two identical C2B domains is shown to control the formation of the fusion stalk in a calcium-independent manner. Two regions in C2B are essential for the process, the well-known polybasic patch and a recently described pair of arginines (398 399). The master domain shows strong PIP2 interactions with its polybasic patch and its pair of arginines. At the same time, the servant analogously cooperates with the master to reduce the total work to form the fusion stalk. The strategic mutation (T328E, T329E) in both master and servant domains disrupts the cooperative mechanism, drastically increasing the free energy needed to induce the fusion stalk, however, with negligible effects on the master domain interactions with PIP2. These data point to a difference in the behavior of the servant domain, which is unable to sustain its PIP2 interactions neither through its polybasic patch nor through its pair of arginines, and in the end, losing its ability to assist the master in the formation of the fusion stalk.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Royal Society of Chemistry
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc/2.5/ar/
dc.subject
FUSION STALK
dc.subject
MOLECULAR DYNAMICS
dc.subject
HPC
dc.subject
SYNAPTOTAGMIN-1
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Synaptotagmin-1 C2B domains cooperatively stabilize the fusion stalk via a master-servant mechanism
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-07-18T14:22:21Z
dc.identifier.eissn
2041-6539
dc.journal.volume
13
dc.journal.number
12
dc.journal.pagination
3437-3446
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Cambridge
dc.description.fil
Fil: Di Bartolo, Ary Lautaro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Masone, Diego Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Histología y Embriología de Mendoza Dr. Mario H. Burgos; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ingeniería; Argentina
dc.journal.title
Chemical Science
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://pubs.rsc.org/en/Content/ArticleLanding/2022/SC/D1SC06711G
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1039/D1SC06711G
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