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dc.contributor.author
Wayllace, Natael Maximiliano
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dc.contributor.author
Hedin, Nicolas
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dc.contributor.author
Busi, María Victoria
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dc.contributor.author
Gomez Casati, Diego Fabian
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dc.date.available
2023-07-19T14:55:29Z
dc.date.issued
2021
dc.identifier.citation
Characterization of SdGA, a cold-adapted and salt-tolerant glucoamylase from Saccharophagus degradans; Tercer Encuentro de Red Argentina de Tecnología Enzimática; Primer Workshop de la Red Argentina de Tecnología Enzimática; Rosario; Argentina; 2021; 61-62
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/204462
dc.description.abstract
Glucoamylases (GAs) are hydrolytic enzymes also known as amyloglucosidases, glucan 1,4-alphaglucosidases or exo-1,4-1,6 bonds) from the non- -Dglucose. These are typically microbial enzymes present in archaea, bacteria and fungi but absent in animals and plants, and they are classified into the GH15 family of glycoside hydrolases (www.cazy.org).-amylases and pullulanases) occurs in the process of saccharification of partially processed starch or dextrins to obtain glucose. Currently, there is strong interest in finding GAs with a better performance at low temperatures because these enzymes would avoid the heating requirement in some industrial processes such as starch saccharification among others, and, in this way, production costs could be minimized. Saccharophagus degradans is a gramnegative marine bacterium. It is the most versatile bacterium in terms of the degradation of complex polymers (CP) found to date. It is capable to degrade at least 10 complex polymers such as starch, agar, laminarin, cellulose, pectin, alginate, chitin, fucoidan, pectin, pullulan, and xylan at high rate. The objective of this work is to carry out the structural characterization and functional properties of SdGA, a novel glucoamylase (GA) from S. degradans. The enzyme is composed mainly of a N-terminal GH15_N domainlinked to a C-terminal catalytic domain (CD) found in the GH15 family of glycosylhydrolases with an overall structure similar to other bacterial GAs. The protein was successfully expressed in Escherichia coli cells, purified and its biochemical properties were investigated. SdGA showed maximum activity at 39°C and pH 6.0. The enzyme has high activity in a wide range, from low to mild temperatures, like cold-adapted enzymes. It showed the same maximum activity in the range of 0 1.0 M NaCl like salt-tolerant amylases.By thermal inactivation assays, we determined that SdGA is thermolabile at temperatures above 42°C and we found that glycerol 10% (V/V), acarbose 0.1 mM and NaCl 1 M stabilized the enzyme. Furthermore, we analyze the CD of SdGA, other cold-adapted, psychrophilic and thermostable GAs and we found that SdGA has a larger CD due to various amino acid insertions and a higher content of flexible residues compared to other thermostable GAs. These characteristics of SdGA allow it to be classified as a coldadaptedenzyme but also, a salt-tolerant enzyme. We propose that this novel SdGA, might have potential applications for use in different industrial processes that require an efficient alpha glucosidase activity at low/mild temperatures, such as biofuel production.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Red Argentina de Tecnología Enzimática
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ENZIMAS
dc.subject
BACTERIAS
dc.subject
POLISACÁRIDOS
dc.subject
GLUCOAMILASA
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Characterization of SdGA, a cold-adapted and salt-tolerant glucoamylase from Saccharophagus degradans
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type
info:eu-repo/semantics/conferenceObject
dc.type
info:ar-repo/semantics/documento de conferencia
dc.date.updated
2022-12-12T23:13:38Z
dc.journal.pagination
61-62
dc.journal.pais
Argentina
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dc.journal.ciudad
Rosario
dc.description.fil
Fil: Wayllace, Natael Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hedin, Nicolas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Busi, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gomez Casati, Diego Fabian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.redtez.com.ar/wp-content/uploads/WorkshopRedTEz2021_BookAbstracts.pdf
dc.conicet.rol
Autor
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dc.conicet.rol
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dc.coverage
Internacional
dc.type.subtype
Encuentro
dc.description.nombreEvento
Tercer Encuentro de Red Argentina de Tecnología Enzimática; Primer Workshop de la Red Argentina de Tecnología Enzimática
dc.date.evento
2021-09-08
dc.description.ciudadEvento
Rosario
dc.description.paisEvento
Argentina
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dc.type.publicacion
Book
dc.description.institucionOrganizadora
Red Argentina de Tecnología Enzimática
dc.source.libro
Libro de resúmenes del Tercer Encuentro & Primer Workshop de la Red Argentina de Tecnología Enzimática
dc.date.eventoHasta
2021-09-10
dc.type
Encuentro
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