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dc.contributor.author
Vaney, Marie Christine
dc.contributor.author
Dellarole, Mariano
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dc.contributor.author
Duquerroy, Stéphane
dc.contributor.author
Medits, Iris
dc.contributor.author
Tsouchnikas, Georgios
dc.contributor.author
Rouvinski, Alexander
dc.contributor.author
England, Patrick
dc.contributor.author
Stiasny, Karin
dc.contributor.author
Heinz, Franz X.
dc.contributor.author
Rey, Félix Augusto
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dc.date.available
2023-07-14T20:28:30Z
dc.date.issued
2022-12
dc.identifier.citation
Vaney, Marie Christine; Dellarole, Mariano; Duquerroy, Stéphane; Medits, Iris; Tsouchnikas, Georgios; et al.; Evolution and activation mechanism of the flavivirus class II membrane-fusion machinery; Nature; Nature Communications; 13; 1; 12-2022; 1-12
dc.identifier.issn
2041-1723
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/204059
dc.description.abstract
The flavivirus envelope glycoproteins prM and E drive the assembly of icosahedral, spiky immature particles that bud across the membrane of the endoplasmic reticulum. Maturation into infectious virions in the trans-Golgi network involves an acid-pH-driven rearrangement into smooth particles made of (prM/E)2 dimers exposing a furin site for prM cleavage into “pr” and “M”. Here we show that the prM “pr” moiety derives from an HSP40 cellular chaperonin. Furthermore, the X-ray structure of the tick-borne encephalitis virus (pr/E)2 dimer at acidic pH reveals the E 150-loop as a hinged-lid that opens at low pH to expose a positively-charged pr-binding pocket at the E dimer interface, inducing (prM/E)2 dimer formation to generate smooth particles in the Golgi. Furin cleavage is followed by lid-closure upon deprotonation in the neutral-pH extracellular environment, expelling pr while the 150-loop takes the relay in fusion loop protection, thus revealing the elusive flavivirus mechanism of fusion activation.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Nature
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
Flavivirus
dc.subject
mecanismo de maduración
dc.subject
E pr
dc.subject
cristalografía
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Evolution and activation mechanism of the flavivirus class II membrane-fusion machinery
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-07-10T11:55:40Z
dc.journal.volume
13
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
1-12
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.description.fil
Fil: Vaney, Marie Christine. Institut Pasteur de Paris.; Francia
dc.description.fil
Fil: Dellarole, Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias "Elizabeth Jares Erijman"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Duquerroy, Stéphane. Institut Pasteur de Paris.; Francia
dc.description.fil
Fil: Medits, Iris. Medical University Of Vienna; Austria
dc.description.fil
Fil: Tsouchnikas, Georgios. Medical University Of Vienna; Austria
dc.description.fil
Fil: Rouvinski, Alexander. Institut Pasteur de Paris.; Francia
dc.description.fil
Fil: England, Patrick. Institut Pasteur de Paris.; Francia
dc.description.fil
Fil: Stiasny, Karin. Medical University Of Vienna; Austria
dc.description.fil
Fil: Heinz, Franz X.. Medical University Of Vienna; Austria
dc.description.fil
Fil: Rey, Félix Augusto. Institut Pasteur de Paris.; Francia
dc.journal.title
Nature Communications
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1038/s41467-022-31111-y
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