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dc.contributor.author
Sasoni, Natalia
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dc.contributor.author
Hartman, Matias Daniel
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dc.contributor.author
Garcia, Guillermo Manuel
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dc.contributor.author
Guerrero, Sergio Adrian
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dc.contributor.author
Iglesias, Alberto Alvaro
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dc.contributor.author
Arias, Diego Gustavo
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dc.date.available
2023-07-04T13:11:03Z
dc.date.issued
2022-06
dc.identifier.citation
Sasoni, Natalia; Hartman, Matias Daniel; Garcia, Guillermo Manuel; Guerrero, Sergio Adrian; Iglesias, Alberto Alvaro; et al.; Functional characterization of monothiol and dithiol glutaredoxins from Leptospira interrogans; Elsevier France-Editions Scientifiques Medicales Elsevier; Biochimie; 197; 6-2022; 144-159
dc.identifier.issn
0300-9084
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/202203
dc.description.abstract
Thiol redox proteins and low molecular mass thiols have essential functions in maintaining cellular redox balance in almost all living organisms. In the pathogenic bacterium Leptospira interrogans, several redox components have been described, namely, typical 2-Cys peroxiredoxin, a functional thioredoxin system, glutathione synthesis pathway, and methionine sulfoxide reductases. However, until now, information about proteins linked to GSH metabolism has not been reported in this pathogen. Glutaredoxins (Grxs) are GSH-dependent oxidoreductases that regulate and maintain the cellular redox state together with thioredoxins. This work deals with recombinant production at a high purity level, biochemical characterization, and detailed kinetic and structural study of the two Grxs (Lin1CGrx and Lin2CGrx) identified in L. interrogans serovar Copenhageni strain Fiocruz L1-130. Both recombinant LinGrxs exhibited the classical in vitro GSH-dependent 2-hydroxyethyl disulfide and dehydroascorbate reductase activity. Strikingly, we found that Lin2CGrx could serve as a substrate of methionine sulfoxide reductases A1 and B from L. interrogans. Distinctively, only recombinant Lin1CGrx contained a [2Fe2S] cluster confirming a homodimeric structure. The functionality of both LinGrxs was assessed by yeast complementation in null grx mutants, and both isoforms were able to rescue the mutant phenotype. Finally, our data suggest that protein glutathionylation as a post-translational modification process is present in L. interrogans. As a whole, our results support the occurrence of two new redox actors linked to GSH metabolism and iron homeostasis in L. interrogans.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier France-Editions Scientifiques Medicales Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
GLUTAREDOXIN
dc.subject
GLUTATHIONE
dc.subject
IRON-SULFUR CLUSTER
dc.subject
LEPTOSPIRA
dc.subject
REDOX METABOLISM
dc.subject
THIOREDOXIN
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Functional characterization of monothiol and dithiol glutaredoxins from Leptospira interrogans
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-07-04T11:54:37Z
dc.journal.volume
197
dc.journal.pagination
144-159
dc.journal.pais
Francia
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dc.description.fil
Fil: Sasoni, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Laboratorio de Enzimología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hartman, Matias Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Laboratorio de Enzimología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Garcia, Guillermo Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Guerrero, Sergio Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Laboratorio de Enzimología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Iglesias, Alberto Alvaro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Laboratorio de Enzimología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Arias, Diego Gustavo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Laboratorio de Enzimología Molecular; Argentina
dc.journal.title
Biochimie
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S030090842200044X
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2022.02.006
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