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dc.contributor.author
Elean, Mariano Daniel
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dc.contributor.author
Cataldo, Pablo Gabriel
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dc.contributor.author
Saavedra, Maria Lucila
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dc.contributor.author
Hebert, Elvira Maria
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dc.date.available
2023-05-24T20:10:58Z
dc.date.issued
2019
dc.identifier.citation
Characterization of the cell wall associated proteinase activity from Lactobacillus delbrueckii strains; LV Reunión Anual Sociedad Argentina de Investigación en Bioquímica y Biología Molecular; XIV Congreso de la Asociación Panamericana de Bioquímica y Biología Molecular; Salta; Argentina; 2019; 119-119
dc.identifier.issn
0327-9545
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/198685
dc.description.abstract
Lactic acid bacteria (LAB) have a very long history of use in the manufacturing processes of fermented dairy products. During milk fermentationprocess, the proteolytic system of LAB plays a key role because it enables these bacteria to grow in milk. LAB are fastidious microorganisms thatrequire an exogenous source of amino acids or peptides, which are provided by the proteolysis of casein, the most abundant protein in milk andthe main source of amino acids. The proteolytic system of LAB consists of a cell envelope-associated proteinase (CEP), amino acid and peptidetransport systems and various intracellular peptidases. The CEP is the key enzyme of the system and it is responsible for casein initial degradation.In the present work, the goal is to characterize the proteinase activity of 36 L. delbrueckii strains belonging to the CERELA culture collectionconsidering the major economic importance of these species as dairy starters. All strains were subjected to genotyping using the rep-PCR techniqueto group those isolates corresponding to clones of the same strain. One representative of each profile group was selected to further characterizetheir CEP enzymes. The strains were grown in a chemically defined medium (CDM) and their proteolytic activities were evaluated by two methods:the degradation of the chromogenic substrate succinyl-alanyl-alanyl-prolyl-phenylalanine-p-nitroanilide; and by the degradation profiles of alphaand beta-casein by SDS-PAGE. Results from the hydrolysis of alpha- and beta-casein degradation evidenced six types of caseinolytic cleavagespecificity. Since proteolytic activity is repressed under high peptide content, we next study the inhibitory effect of peptides concentration on theCEP activity by growing bacterial cells in CDM plus Casitone. The proteolytic activity was repressed in the presence of peptides; however thestrength of repression was strain-dependent. Finally, the release of these CEPs from the cell envelope was observed after treatment with 2 M NaCl.These results contribute to enlarge the limited knowledge on thermophilic lactobacilli CEP and are important from an industrial point of viewsince during the manufacture of hard cheeses, high concentrations of NaCl are present, and CEPs would remain active either bound to the cell orreleased, maintaining the beneficial health effects of the fermented milk products.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Tech Science Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
CELL WALL ASSOCIATED PROTEINASE
dc.subject
LACTOBACILLUS DELBRUECKII
dc.subject
PROTEOLITYC SYSTEM
dc.subject
CHEMICALLY DEFINED MEDIUM
dc.subject
PROTEINASE ACTIVITY
dc.subject.classification
Biología Celular, Microbiología
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Characterization of the cell wall associated proteinase activity from Lactobacillus delbrueckii strains
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type
info:eu-repo/semantics/conferenceObject
dc.type
info:ar-repo/semantics/documento de conferencia
dc.date.updated
2022-08-24T19:28:02Z
dc.identifier.eissn
1667-5746
dc.journal.volume
43
dc.journal.number
Suppl. 5
dc.journal.pagination
119-119
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Henderson
dc.description.fil
Fil: Elean, Mariano Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Centro de Referencia para Lactobacilos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cataldo, Pablo Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Centro de Referencia para Lactobacilos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Saavedra, Maria Lucila. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Centro de Referencia para Lactobacilos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hebert, Elvira Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Centro de Referencia para Lactobacilos; Argentina
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.techscience.com/biocell/v43nSuppl.5/33868/pdf
dc.conicet.rol
Autor
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dc.conicet.rol
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dc.conicet.rol
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Autor
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dc.coverage
Nacional
dc.type.subtype
Reunión
dc.description.nombreEvento
LV Reunión Anual Sociedad Argentina de Investigación en Bioquímica y Biología Molecular; XIV Congreso de la Asociación Panamericana de Bioquímica y Biología Molecular
dc.date.evento
2019-11-05
dc.description.ciudadEvento
Salta
dc.description.paisEvento
Argentina
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dc.type.publicacion
Journal
dc.description.institucionOrganizadora
Sociedad Argentina de Investigación en Bioquímica y Biología Molecular
dc.description.institucionOrganizadora
Asociación Panamericana de Bioquímica y Biología Molecular
dc.source.revista
Biocell
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dc.date.eventoHasta
2019-11-08
dc.type
Reunión
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