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dc.contributor.author
Thapper, Anders
dc.contributor.author
Rizzi, Alberto Claudio
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dc.contributor.author
Brondino, Carlos Dante
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dc.contributor.author
Wedd, Anthony G.
dc.contributor.author
Pais, Ricardo J.
dc.contributor.author
Maiti, Biplab K.
dc.contributor.author
Moura, Isabel
dc.contributor.author
Pauletta,Sofia R.
dc.contributor.author
Moura, José J. G.
dc.date.available
2015-09-09T14:55:09Z
dc.date.issued
2013-06
dc.identifier.citation
Thapper, Anders; Rizzi, Alberto Claudio; Brondino, Carlos Dante; Wedd, Anthony G.; Pais, Ricardo J.; et al.; Copper-substituted forms of the wild type and C42A variant of rubredoxin; Elsevier; Journal of Inorganic Biochemistry; 127; 6-2013; 232-237
dc.identifier.issn
0162-0134
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/1962
dc.description.abstract
In order to gain insights into the interplay between Cu(I) and Cu(II) in sulfur-rich protein environments, the first preparation and characterization of copper-substituted forms of the wild-type rubredoxin (Rd) from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough are reported, as well as those of its variant C42A-Rd. The initial products appear to be tetrahedral CuI(S–Cys)n species for the wild type (n = 4) and the variant C42A (n = 3, with an additional unidentified ligand). These species are unstable to aerial oxidation to products, whose properties are consistent with square planar CuII(S–Cys)n species. These Cu(II) intermediates are susceptible to auto-reduction by ligand S–Cys to produce stable Cu(I) final products. The original Cu(I) center in the wild-type system can be regenerated by reduction, suggesting that the active site can accommodate CuI(S–Cys)2 and Cys–S–S–Cys fragments in the final product. The absence of one S–Cys ligand prevents similar regeneration in the C42A–Rd system. These results emphasize the redox instability of CuII–(S–Cys)n centers.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Rubredoxin
dc.subject
Mutant Coordination Site
dc.subject
Copper-Substituted Iron-Sulfur Center
dc.subject
Uv-Visible
dc.subject
Epr
dc.subject.classification
Química Inorgánica y Nuclear
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Copper-substituted forms of the wild type and C42A variant of rubredoxin
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-03-30 10:35:44.97925-03
dc.journal.volume
127
dc.journal.pagination
232-237
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Thapper, Anders. Uppsala Universitet; Suecia
dc.description.fil
Fil: Rizzi, Alberto Claudio. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Física; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Santa Fe; Argentina
dc.description.fil
Fil: Brondino, Carlos Dante. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Wedd, Anthony G.. University of Melbourne; Australia
dc.description.fil
Fil: Pais, Ricardo J.. Universidade Nova de Lisboa; Portugal
dc.description.fil
Fil: Maiti, Biplab K.. Universidade Nova de Lisboa; Portugal
dc.description.fil
Fil: Moura, Isabel. Universidade Nova de Lisboa; Portugal
dc.description.fil
Fil: Pauletta,Sofia R.. Universidade Nova de Lisboa; Portugal
dc.description.fil
Fil: Moura, José J. G.. Universidade Nova de Lisboa; Portugal
dc.journal.title
Journal of Inorganic Biochemistry
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dc.relation.isreferencedin
info:eu-repo/semantics/reference/url/info:eu-repo/semantics/reference es info:eu-repo/semantics/reference/pmid/23829948
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S016201341300144X
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/doi:10.1016/j.jinorgbio.2013.06.003
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