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dc.contributor.author
Perduca, Massimiliano
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dc.contributor.author
Bovi, Michele
dc.contributor.author
Destefanis, Laura
dc.contributor.author
Nadali, Divina
dc.contributor.author
Fin, Laura
dc.contributor.author
Parolini, Francesca
dc.contributor.author
Sorio, Daniela
dc.contributor.author
Carrizo Garcia, Maria Elena
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dc.contributor.author
Monaco, Hugo
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dc.date.available
2023-04-26T17:15:50Z
dc.date.issued
2021-06-29
dc.identifier.citation
Perduca, Massimiliano; Bovi, Michele; Destefanis, Laura; Nadali, Divina; Fin, Laura; et al.; Structure and properties of the giant reed (Arundo donax) lectin (ADL); Oxford Univ Press Inc; Glycobiology; 31; 11; 29-6-2021; 1543-1556
dc.identifier.issn
0959-6658
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/195488
dc.description.abstract
Arundo donax lectin (ADL) is a 170 amino acid protein that can be purified from the rhizomes of the giant reed or giant cane by exploiting its selective binding to chitin followed by elution with N-acetylglucosamine. The lectin is listed in the UniProt server, the largest protein sequence database, as an uncharacterized protein with chitin-binding domains (A0A0A9P802). This paper reports the purification, structure and ligand-binding properties of ADL. The lectin is a homodimer in which the two protomers are linked by two disulfide bridges. Each polypeptide chain presents four carbohydrate-binding modules that belong to carbohydrate-binding module family 18. A high degree of sequence similarity is observed among the modules present in each protomer. We have determined the X-ray structure of the apo-protein to a resolution of 1.70 Å. The carbohydrate-binding modules, that span a sequence of approximately 40 amino acids, present four internal disulfide bridges, a very short antiparallel central beta sheet and three short alpha helices, two on one side of the beta sheet and one on the other. The structures of the complexes of the lectin with N-acetylglucosamine, N-acetyllactosamine, N-acetylneuraminic acid and N-N'diacetylchitobiose reveal that ADL has two primary and two secondary carbohydrate-binding sites per dimer. They are located at the interface between the two protomers, and each binding site involves residues of both chains. The lectin presents structural similarity to the wheat germ agglutinin family, in particular, to isoform 3.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Oxford Univ Press Inc
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ARUNDO DONAX LECTIN
dc.subject
N-ACETYLGLUCOSAMINE
dc.subject
N-ACETYLLACTOSAMINE
dc.subject
N-ACETYLNEURAMINIC ACID
dc.subject
N′ DIACETYLCHITOBIOSE
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Structure and properties of the giant reed (Arundo donax) lectin (ADL)
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2022-09-22T00:58:50Z
dc.identifier.eissn
1460-2423
dc.journal.volume
31
dc.journal.number
11
dc.journal.pagination
1543-1556
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Oxford
dc.description.fil
Fil: Perduca, Massimiliano. Università di Verona. Dipartimento Scientífico e Tecnológico. Laboratorio di Biocristallografia; Italia
dc.description.fil
Fil: Bovi, Michele. Università di Verona. Dipartimento Scientífico e Tecnológico. Laboratorio di Biocristallografia; Italia
dc.description.fil
Fil: Destefanis, Laura. Università di Verona. Dipartimento Scientífico e Tecnológico. Laboratorio di Biocristallografia; Italia
dc.description.fil
Fil: Nadali, Divina. Università di Verona. Dipartimento Scientífico e Tecnológico. Laboratorio di Biocristallografia; Italia
dc.description.fil
Fil: Fin, Laura. Università di Verona. Dipartimento Scientífico e Tecnológico. Laboratorio di Biocristallografia; Italia
dc.description.fil
Fil: Parolini, Francesca. Università di Verona. Dipartimento Scientífico e Tecnológico. Laboratorio di Biocristallografia; Italia
dc.description.fil
Fil: Sorio, Daniela. Università di Verona. Dipartimento Scientífico e Tecnológico. Laboratorio di Biocristallografia; Italia
dc.description.fil
Fil: Carrizo Garcia, Maria Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Monaco, Hugo. Università di Verona. Dipartimento Scientífico e Tecnológico. Laboratorio di Biocristallografia; Italia
dc.journal.title
Glycobiology
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://academic.oup.com/glycob/advance-article/doi/10.1093/glycob/cwab059/6311232
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwab059
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