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Artículo

Acid-base chemistry of frustrated water at protein interfaces

Fernandez, ArielIcon
Fecha de publicación: 01/2016
Editorial: Elsevier Science
Revista: FEBS Letters
ISSN: 0014-5793
Idioma: Inglés
Tipo de recurso: Artículo publicado
Clasificación temática:
Físico-Química, Ciencia de los Polímeros, Electroquímica

Resumen

Water molecules at a protein interface are often frustrated in hydrogen-bonding opportunities due to subnanoscale confinement. As shown, this condition makes them behave as a general base that may titrate side-chain ammonium and guanidinium cations. Frustration-based chemistry is captured by a quantum mechanical treatment of proton transference and shown to remove same-charge uncompensated anticontacts at the interface found in the crystallographic record and in other spectroscopic information on the aqueous interface. Such observations are untenable within classical arguments, as hydronium is a stronger acid than ammonium or guanidinium. Frustration enables a directed Grotthuss mechanism for proton transference stabilizing same-charge anticontacts.
Palabras clave: Protein Interface , Protein Structure , Proton Transfer , Quantum Mechanics
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info:eu-repo/semantics/openAccess Excepto donde se diga explícitamente, este item se publica bajo la siguiente descripción: Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 2.5 Unported (CC BY-NC-SA 2.5)
Identificadores
URI: http://hdl.handle.net/11336/19013
URL: http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/1873-3468.12047/abstract
DOI: http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.12047
Colecciones
Articulos(IAM)
Articulos de INST.ARG.DE MATEMATICAS "ALBERTO CALDERON"
Citación
Fernandez, Ariel; Acid-base chemistry of frustrated water at protein interfaces; Elsevier Science; FEBS Letters; 590; 2; 1-2016; 215-223
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