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dc.contributor.author
González, Pablo Javier
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dc.contributor.author
Rivas, Maria Gabriela
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dc.contributor.author
Mota, Cristiano S.
dc.contributor.author
Brondino, Carlos Dante
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dc.contributor.author
Moura, Isabel
dc.contributor.author
Moura, José J.G.
dc.date.available
2017-06-28T13:54:45Z
dc.date.issued
2013-01
dc.identifier.citation
González, Pablo Javier; Rivas, Maria Gabriela; Mota, Cristiano S.; Brondino, Carlos Dante; Moura, Isabel; et al.; Periplasmic nitrate reductases and formate dehydrogenases: control of the chemical properties of Mo and W for fine tuning of reactivity and substrate specificity and metabolic role; Elsevier; Coordination Chemistry Reviews; 257; 2; 1-2013; 315-331
dc.identifier.issn
0010-8545
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/18986
dc.description.abstract
Mo- and W-enzymes are widely distributed in biology as they can be found in all domains of life. They perform key roles in several metabolic pathways catalyzing important reactions of the biogeochemical cycles of the more abundant elements of the earth. These reactions are usually redox processes involving the transfer of an atom from the substrate to the metal ion or vice versa. The Mo or W reactivity and specificity toward a substrate is determined by the polypeptide chain of the enzyme, which tunes the chemical properties of the metal ion. Two enzymes sharing almost identical active sites but catalyzing very different reactions are periplasmic nitrate reductase and formate dehydrogenase from bacteria. They represent a good example of how key changes in the amino acid sequence tune the properties of an enzyme. In order to analyze the chemistry of Mo and W in these enzymes, structural, kinetic and spectroscopic data are reviewed, along with the role of these enzymes in cell metabolism. In addition, the features that govern selectivity of metal uptake into the cell and Mo/W-cofactor biosynthesis are revised.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Molybdenum
dc.subject
Tungsten
dc.subject
Nitrate Reductase
dc.subject
Formate Dehydrogenase
dc.subject
Catalytic Mechanism
dc.subject
Metal Selectivity
dc.subject
Moco/Wco Biosynthesis
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Periplasmic nitrate reductases and formate dehydrogenases: control of the chemical properties of Mo and W for fine tuning of reactivity and substrate specificity and metabolic role
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-06-08T19:45:46Z
dc.journal.volume
257
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
315-331
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: González, Pablo Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidade Nova de Lisboa. Faculdade de Ciências e Tecnologia. Departamento de Quimica; Portugal
dc.description.fil
Fil: Rivas, Maria Gabriela. Universidade Nova de Lisboa. Faculdade de Ciências e Tecnologia. Departamento de Quimica; Portugal. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
dc.description.fil
Fil: Mota, Cristiano S.. Universidade Nova de Lisboa. Faculdade de Ciências e Tecnologia. Departamento de Quimica; Portugal
dc.description.fil
Fil: Brondino, Carlos Dante. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Física; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina
dc.description.fil
Fil: Moura, Isabel. Universidade Nova de Lisboa. Faculdade de Ciências e Tecnologia. Departamento de Quimica; Portugal
dc.description.fil
Fil: Moura, José J.G.. Universidade Nova de Lisboa. Faculdade de Ciências e Tecnologia. Departamento de Quimica; Portugal
dc.journal.title
Coordination Chemistry Reviews
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2012.05.020
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0010854512001348?via%3Dihub
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