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dc.contributor.author
Risso, Valeria Alejandra
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dc.contributor.author
Acierno, Juan Pablo
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dc.contributor.author
Capaldi, Stefano
dc.contributor.author
Monaco, Hugo L.
dc.contributor.author
Ermacora, Mario Roberto
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dc.date.available
2023-03-02T10:45:44Z
dc.date.issued
2012-07
dc.identifier.citation
Risso, Valeria Alejandra; Acierno, Juan Pablo; Capaldi, Stefano; Monaco, Hugo L.; Ermacora, Mario Roberto; X-ray evidence of a native state with increased compactness populated by tryptophan-less B. licheniformis β-lactamase; John Wiley & Sons; Protein Science; 21; 7; 7-2012; 964-976
dc.identifier.issn
0961-8368
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/189311
dc.description.abstract
β-lactamases confer antibiotic resistance, one of the most serious world-wide health problems, and are an excellent theoretical and experimental model in the study of protein structure, dynamics and evolution. Bacillus licheniformis exo-small penicillinase (ESP) is a Class-A β-lactamase with three tryptophan residues located in the protein core. Here, we report the 1.7-Å resolution X-ray structure, catalytic parameters, and thermodynamic stability of ESPΔW, an engineered mutant of ESP in which phenylalanine replaces the wild-type tryptophan residues. The structure revealed no qualitative conformational changes compared with thirteen previously reported structures of B. licheniformis β-lactamases (RMSD = 0.4-1.2 Å). However, a closer scrutiny showed that the mutations result in an overall more compact structure, with most atoms shifted toward the geometric center of the molecule. Thus, ESPΔW has a significantly smaller radius of gyration (Rg) than the other B. licheniformis β-lactamases characterized so far. Indeed, ESPΔW has the smallest Rg among 126 Class-A β-lactamases in the Protein Data Bank (PDB). Other measures of compactness, like the number of atoms in fixed volumes and the number and average of noncovalent distances, confirmed the effect. ESPΔW proves that the compactness of the native state can be enhanced by protein engineering and establishes a new lower limit to the compactness of the Class-A β-lactamase fold. As the condensation achieved by the native state is a paramount notion in protein folding, this result may contribute to a better understanding of how the sequence determines the conformational variability and thermodynamic stability of a given fold.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
John Wiley & Sons
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Β-LACTAM
dc.subject
B. LICHENIFORMIS
dc.subject
PENICILLINASE
dc.subject
PROTEIN COMPACTNESS
dc.subject
PROTEIN ENGINEERING
dc.subject
PROTEIN FOLDING
dc.subject
PROTEIN PACKING
dc.subject
RADIUS OF GYRATION
dc.subject
SITE-SPECIFIC MUTAGENESIS
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
X-ray evidence of a native state with increased compactness populated by tryptophan-less B. licheniformis β-lactamase
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-03-01T17:13:15Z
dc.journal.volume
21
dc.journal.number
7
dc.journal.pagination
964-976
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
New York
dc.description.fil
Fil: Risso, Valeria Alejandra. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Universidad Nacional de La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Acierno, Juan Pablo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Universidad Nacional de La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Capaldi, Stefano. Universita di Verona; Italia
dc.description.fil
Fil: Monaco, Hugo L.. Universita di Verona; Italia
dc.description.fil
Fil: Ermacora, Mario Roberto. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular. Universidad Nacional de La Plata. Instituto Multidisciplinario de Biología Celular; Argentina
dc.journal.title
Protein Science
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pro.2076
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1002/pro.2076
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