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dc.contributor.author
Colombo, Andrés
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dc.contributor.author
Ribotta, Pablo Daniel
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dc.contributor.author
Leon, Alberto Edel
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dc.date.available
2023-02-10T18:47:46Z
dc.date.issued
2010-04
dc.identifier.citation
Colombo, Andrés; Ribotta, Pablo Daniel; Leon, Alberto Edel; Differential scanning calorimetry (DSC) studies on the thermal properties of peanut proteins; American Chemical Society; Journal of Agricultural and Food Chemistry; 58; 7; 4-2010; 4434-4439
dc.identifier.issn
0021-8561
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/187681
dc.description.abstract
Studies related to the functional and thermal properties of peanut proteins are limited if compared with other vegetable protein sources. The aim of this work was to study the thermal denaturation of peanut protein isolates (PPI) by DSC. The thermal profile of PPI showed two endothermic peaks (assigned to denaturation of arachin and conarachin fractions). The thermal stability of arachin and conarachin increased when water content decreased, and a critical water level was found for both fractions. The effect of protein denaturants was studied. Low contents of urea stabilized protein fractions, but lower T d values were found with increasing concentrations. δH values of arachin were affected by urea. SDS affected δH values and thermal stability of conarachin; the arachin fraction showed higher resistance to SDS-induced denaturation. DTT addition did not affect conarachin stability, although enthalpy values decreased significantly. On the other hand, arachin was greatly affected by DTT. In summary, thermal denaturation parameters of PPI were sensitive to water content, indicating that polar groups of arachin and conarachin contribute to structure stabilization. Urea addition mainly affected the structure of the arachin fraction, which was attributed to its higher surface hydrophobicity. Results obtained from SDS and DTT suggest that hydrophobic interactions and disulfide bonds play an important role in structure maintenance of arachin and conarachin.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
DSC
dc.subject
PEANUT
dc.subject
PROTEIN DENATURANTS
dc.subject
PROTEINS
dc.subject
THERMAL DENATURATION
dc.subject.classification
Alimentos y Bebidas
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dc.subject.classification
Otras Ingenierías y Tecnologías
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
Differential scanning calorimetry (DSC) studies on the thermal properties of peanut proteins
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-01-31T12:32:06Z
dc.identifier.eissn
1520-5118
dc.journal.volume
58
dc.journal.number
7
dc.journal.pagination
4434-4439
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: Colombo, Andrés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Ciencia y Tecnología de Alimentos Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Ciencia y Tecnología de Alimentos Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ribotta, Pablo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Ciencia y Tecnología de Alimentos Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Ciencia y Tecnología de Alimentos Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Leon, Alberto Edel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Ciencia y Tecnología de Alimentos Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Ciencia y Tecnología de Alimentos Córdoba; Argentina
dc.journal.title
Journal of Agricultural and Food Chemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jf903426f
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1021/jf903426f
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