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dc.contributor.author
Caramelo, Julio Javier
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dc.contributor.author
Parodi, Armando José A.
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dc.date.available
2023-01-24T12:09:59Z
dc.date.issued
2015-06
dc.identifier.citation
Caramelo, Julio Javier; Parodi, Armando José A.; A sweet code for glycoprotein folding; Elsevier Science; FEBS Letters; 589; 22; 6-2015; 3379-3387
dc.identifier.issn
0014-5793
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/185365
dc.description.abstract
Glycoprotein synthesis is initiated in the endoplasmic reticulum (ER) lumen upon transfer of a glycan (Glc3Man9GlcNAc2) from a lipid derivative to Asn residues (N-glycosylation). N-Glycan-dependent quality control of glycoprotein folding in the ER prevents exit to Golgi of folding intermediates, irreparably misfolded glycoproteins and incompletely assembled multimeric complexes. It also enhances folding efficiency by preventing aggregation and facilitating formation of proper disulfide bonds. The control mechanism essentially involves four components, resident lectin-chaperones (calnexin and calreticulin) that recognize monoglucosylated polymannose protein-linked glycans, lectin-associated oxidoreductase acting on monoglucosylated glycoproteins (ERp57), a glucosyltransferase that creates monoglucosylated epitopes in protein-linked glycans (UGGT) and a glucosidase (GII) that removes the glucose units added by UGGT. This last enzyme is the only mechanism component sensing glycoprotein conformations as it creates monoglucosylated glycans exclusively in not properly folded glycoproteins or in not completely assembled multimeric glycoprotein complexes. Glycoproteins that fail to properly fold are eventually driven to proteasomal degradation in the cytosol following the ER-associated degradation pathway, in which the extent of N-glycan demannosylation by ER mannosidases play a relevant role in the identification of irreparably misfolded glycoproteins.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
CALNEXIN
dc.subject
CALRETICULIN
dc.subject
CHAPERONES
dc.subject
ENDOPLASMIC RETICULUM
dc.subject
GLUCOSYLTRANSFERASE
dc.subject
GLYCOPROTEIN FOLDING
dc.subject
PROTEASOMAL DEGRADATION
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
A sweet code for glycoprotein folding
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2023-01-24T10:17:50Z
dc.journal.volume
589
dc.journal.number
22
dc.journal.pagination
3379-3387
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Caramelo, Julio Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Parodi, Armando José A.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.journal.title
FEBS Letters
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2015.07.021
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579315006468
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