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dc.contributor.author
Muhlberger, Tamara
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dc.contributor.author
Balach, Melisa Micaela
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dc.contributor.author
Bisig, Carlos Gaston
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dc.contributor.author
Santander, Verónica Silvina
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dc.contributor.author
Monesterolo, Noelia Edith
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dc.contributor.author
Casale, Cesar Horacio
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dc.contributor.author
Campetelli, Alexis Nazareno
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dc.date.available
2023-01-22T22:20:40Z
dc.date.issued
2021-02
dc.identifier.citation
Muhlberger, Tamara; Balach, Melisa Micaela; Bisig, Carlos Gaston; Santander, Verónica Silvina; Monesterolo, Noelia Edith; et al.; Inhibition of flippase-like activity by tubulin regulates phosphatidylserine exposure in erythrocytes from hypertensive and diabetic patients; Oxford University Press; Journal Of Biochemistry; 169; 6; 2-2021; 731-745
dc.identifier.issn
0021-924X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/185202
dc.description.abstract
Plasma membrane tubulin is an endogenous regulator of P-ATPases and the unusual accumulation of tubulin in the erythrocyte membrane results in a partial inhibition of some their activities, causing hemorheological disorders like reduced cell deformability and osmotic resistance. These disorders are of particular interest in hypertension and diabetes, where the abnormal increase in membrane tubulin may be related to the disease development. Phosphatidylserine (PS) is more exposed on the membrane of diabetic erythrocytes than in healthy cells. In most cells, PS is transported from the exoplasmic to the cytoplasmic leaflet of the membrane by lipid flippases. Here, we report that PS is more exposed in erythrocytes from both hypertensive and diabetic patients than in healthy erythrocytes, which could be attributed to the inhibition of flippase activity by tubulin. This is supported by: (i) the translocation rate of a fluorescent PS analog in hypertensive and diabetic erythrocytes was slower than in healthy cells, (ii) the pharmacological variation of membrane tubulin in erythrocytes and K562 cells was linked to changes in PS translocation and (iii) the P-ATPase-dependent PS translocation in inside-out vesicles (IOVs) from human erythrocytes was inhibited by tubulin. These results suggest that tubulin regulates flippase activity and hence, the membrane phospholipid asymmetry.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Oxford University Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
DIABETES
dc.subject
ERYTHROCYTES
dc.subject
HYPERTENSION
dc.subject
PHOSPHATIDYLSERINE
dc.subject
TUBULIN
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Inhibition of flippase-like activity by tubulin regulates phosphatidylserine exposure in erythrocytes from hypertensive and diabetic patients
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2022-09-20T18:48:18Z
dc.identifier.eissn
1756-2651
dc.journal.volume
169
dc.journal.number
6
dc.journal.pagination
731-745
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Oxford
dc.description.fil
Fil: Muhlberger, Tamara. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Balach, Melisa Micaela. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bisig, Carlos Gaston. Universidad Nacional de Córdoba; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina
dc.description.fil
Fil: Santander, Verónica Silvina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Monesterolo, Noelia Edith. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Casale, Cesar Horacio. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Campetelli, Alexis Nazareno. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud; Argentina
dc.journal.title
Journal Of Biochemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://academic.oup.com/jb/advance-article/doi/10.1093/jb/mvab016/6134136
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1093/jb/mvab016
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