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dc.contributor.author
Ferreira, Flavia Vanina
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dc.contributor.author
Herrmann Andrade, Andreina M.
dc.contributor.author
Binolfi, Andrés
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dc.contributor.author
Calabrese, Carla D.
dc.contributor.author
Mac Cormack, Walter Patricio
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dc.contributor.author
Musumeci, Matias Alejandro
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dc.date.available
2023-01-12T13:59:34Z
dc.date.issued
2021-10
dc.identifier.citation
Ferreira, Flavia Vanina; Herrmann Andrade, Andreina M.; Binolfi, Andrés; Calabrese, Carla D.; Mac Cormack, Walter Patricio; et al.; Characteristics of a Cold-Adapted L-glutaminase with Potential Applications in the Food Industry; Humana Press; Applied Biochemistry And Biotechnology; 193; 10; 10-2021; 3121-3138
dc.identifier.issn
0273-2289
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/184534
dc.description.abstract
L-glutaminases are enzymes that catalyze the hydrolysis of L-glutamine, producing L-glutamate and ammonium, and they have promising applications in pharmaceutical and food industries. Several investigations have focused on thermo-tolerant L-glutaminases; however, studies on cold-adapted L-glutaminases have not been reported. These enzymes could be useful in the food industry because they display high catalytic activity at low and room temperatures, a valuable feature in processes aimed to save energy. Besides, they can be easily inactivated by warming and are suitable to prevent decomposition of thermo-labile compounds. The objectives of this work were to characterize the L-glutaminase from the Antarctic bacterium Bizionia argentinensis and analyze its capability as flavor enhancer of protein hydrolysates. The enzyme was heterologously expressed and purified from Escherichia coli, obtaining optimum and homogeneous yields. Kinetic parameters Km and Vmax were located at the lower and upper range of values reported for L-glutaminases, suggesting high catalytic efficiency. Optimum temperature was 25 °C, and the enzyme conserved around 90% of maximum activity at 0 °C and in presence of 15% (v/v) ethanol and methanol. In saline conditions, the enzyme conserved around 80% of maximum activity in 3 M NaCl. Analysis of structural model suggested cold-adaptation features such as low Arg/(Arg+Lys) ratio and fewer intramolecular interactions than mesophilic and thermo-tolerant L-glutaminases. This work provides a novel cold-adapted L-glutaminase with promising features in the food industry.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Humana Press
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
COLD-ADAPTED ENZYMES
dc.subject
FOOD INDUSTRY
dc.subject
L-GLUTAMINASES
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.subject.classification
Bioprocesamiento Tecnológico, Biocatálisis, Fermentación
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dc.subject.classification
Biotecnología Industrial
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
Characteristics of a Cold-Adapted L-glutaminase with Potential Applications in the Food Industry
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2022-12-06T10:53:18Z
dc.journal.volume
193
dc.journal.number
10
dc.journal.pagination
3121-3138
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.description.fil
Fil: Ferreira, Flavia Vanina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos. Universidad Nacional de Entre Ríos. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Herrmann Andrade, Andreina M.. Universidad Nacional de Entre Rios. Facultad de Cs. de la Alimentación. Departamento de Cs. de Los Alimentos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Binolfi, Andrés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Calabrese, Carla D.. Universidad Nacional de Entre Rios. Facultad de Cs. de la Alimentación. Departamento de Cs. de Los Alimentos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Mac Cormack, Walter Patricio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Musumeci, Matias Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos. Universidad Nacional de Entre Ríos. Centro de Investigaciones y Transferencia de Entre Ríos; Argentina
dc.journal.title
Applied Biochemistry And Biotechnology
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1007/s12010-021-03596-8
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