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dc.contributor.author
Wayllace, Natael Maximiliano
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dc.contributor.author
Hedin, Nicolas
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dc.contributor.author
Busi, María Victoria
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dc.contributor.author
Gomez Casati, Diego Fabian
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dc.date.available
2023-01-10T10:52:49Z
dc.date.issued
2021-06
dc.identifier.citation
Wayllace, Natael Maximiliano; Hedin, Nicolas; Busi, María Victoria; Gomez Casati, Diego Fabian; Characterization of SdGA, a cold-adapted glucoamylase from Saccharophagus degradans; Elsevier; Biotechnology Reports; 30; 6-2021; 1-11
dc.identifier.issn
2215-017X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/184041
dc.description.abstract
We investigated the structural and functional properties of SdGA, a glucoamylase (GA) from Saccharophagus degradans, a marine bacterium which degrades different complex polysaccharides at high rate. SdGA is composed mainly by a N-terminal GH15_N domain linked to a C-terminal catalytic domain (CD) found in the GH15 family of glycosylhydrolases with an overall structure similar to other bacterial GAs. The protein was expressed in Escherichia coli cells, purified and its biochemical properties were investigated. Although SdGA has a maximum activity at 39 °C and pH 6.0, it also shows high activity in a wide range, from low to mild temperatures, like cold-adapted enzymes. Furthermore, SdGA has a higher content of flexible residues and a larger CD due to various amino acid insertions compared to other thermostable GAs. We propose that this novel SdGA, is a cold-adapted enzyme that might be suitable for use in different industrial processes that require enzymes which act at low or medium temperatures.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
BIOETHANOL
dc.subject
COLD-ADAPTED
dc.subject
GLUCOAMYLASE
dc.subject
MARINE BACTERIA
dc.subject
SACCHAROPHAGUS DEGRADANS
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Characterization of SdGA, a cold-adapted glucoamylase from Saccharophagus degradans
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2022-09-20T11:06:21Z
dc.journal.volume
30
dc.journal.pagination
1-11
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Wayllace, Natael Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hedin, Nicolas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Busi, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gomez Casati, Diego Fabian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.journal.title
Biotechnology Reports
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.btre.2021.e00625
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