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dc.contributor.author
Cattoni, Diego Ignacio
dc.contributor.author
Chara, Osvaldo
dc.contributor.author
Kaufman, Sergio Benjamín
dc.contributor.author
Gonzalez Flecha, Francisco Luis
dc.date.available
2017-06-16T19:31:18Z
dc.date.issued
2015-12
dc.identifier.citation
Cattoni, Diego Ignacio; Chara, Osvaldo; Kaufman, Sergio Benjamín; Gonzalez Flecha, Francisco Luis; Cooperativity in binding processes: new insights from phenomenological modeling; Public Library Of Science; Plos One; 10; 12; 12-2015; 1-14; e0146043
dc.identifier.issn
1932-6203
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/18338
dc.description.abstract
Cooperative binding is one of the most interesting and not fully understood phenomena involved in control and regulation of biological processes. Here we analyze the simplest phenomenological model that can account for cooperativity (i.e. ligand binding to a macromolecule with two binding sites) by generating equilibrium binding isotherms from deterministically simulated binding time courses. We show that the Hill coefficients determined for cooperative binding, provide a good measure of the Gibbs free energy of interaction among binding sites, and that their values are independent of the free energy of association for empty sites. We also conclude that although negative cooperativity and different classes of binding sites cannot be distinguished at equilibrium, they can be kinetically differentiated. This feature highlights the usefulness of pre-equilibrium time-resolved strategies to explore binding models as a key complement of equilibrium experiments. Furthermore, our analysis shows that under conditions of strong negative cooperativity, the existence of some binding sites can be overlooked, and experiments at very high ligand concentrations can be a valuable tool to unmask such sites.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Public Library Of Science
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Ligand Binding
dc.subject
Kinetic Models
dc.subject
Thermodynamics
dc.subject
Protein Interactions
dc.subject.classification
Biofísica
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Cooperativity in binding processes: new insights from phenomenological modeling
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-06-15T17:36:29Z
dc.journal.volume
10
dc.journal.number
12
dc.journal.pagination
1-14; e0146043
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
San Francisco
dc.description.fil
Fil: Cattoni, Diego Ignacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Universite Montpellier II; Francia
dc.description.fil
Fil: Chara, Osvaldo. Universite Montpellier II; Francia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológicos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Kaufman, Sergio Benjamín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gonzalez Flecha, Francisco Luis. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Plos One
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1371/ journal.pone.0146043
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0146043
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