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dc.contributor.author
Montes, Monica Raquel
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dc.contributor.author
Ferreira Gomes, Mariela Soledad
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dc.contributor.author
Centeno, Mercedes
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dc.contributor.author
Rossi, Rolando Carlos
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dc.date.available
2017-06-16T18:41:41Z
dc.date.issued
2015-07
dc.identifier.citation
Montes, Monica Raquel; Ferreira Gomes, Mariela Soledad; Centeno, Mercedes; Rossi, Rolando Carlos; The E2P-like state induced by magnesium fluoride complexes in the Na,K-ATPase: kinetics of formation and interaction with Rb+; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes; 1848; 7; 7-2015; 1514-1523
dc.identifier.issn
0005-2736
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/18326
dc.description.abstract
The first X-ray crystal structures of the Na,K-ATPase were obtained in the presence of magnesium and fluoride as E2(K2)Mg–MgF4, an E2∙Pi-like state capable to occlude K+ (or Rb+). This work presents a functional characterization of the crystallized form of the enzyme and proposes a model to explain the interaction between magnesium, fluoride and Rb+ with the Na,K-ATPase. We studied the effect of magnesium and magnesium fluoride complexes on the E1–E2 conformational transition and the kinetics of Rb+ exchange between the medium and the E2(Rb2)Mg–MgF4 state. Our results show that both in the absence and in the presence of Rb+, simultaneous addition of magnesium and fluoride stabilizes the Na,K-ATPase in an E2 conformation, presumably the E2Mg–MgF4 complex, that is unable to shift to E1 upon addition of Na+. The time course of conformational change suggests the action of fluoride and magnesium at different steps of the E2Mg–MgF4 formation. Increasing concentrations of fluoride revert along a sigmoid curve the drop in the level of occluded Rb+ caused by Mg2 +. Na+-induced release of Rb+ from E2(Rb2)Mg–MgF4 occurs at the same rate as from E2(Rb2) but is insensitive to ADP. The rate of Rb+ occlusion into the E2Mg–MgF4 state is 5–8 times lower than that described for the E2Mg–vanadate complex. Since the E2Mg–MgF4 and E2Mg–vanadate complexes represent different intermediates in the E2-P → E2 dephosphorylation sequence, the variation in occlusion rate could provide a tool to discriminate between these intermediates.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
P-Type Atpases
dc.subject
Crystallized Na
dc.subject
E2p-Like States
dc.subject
Magnesium Fluoride Complex
dc.subject
Rb+ Occlusion
dc.subject
K-Atpase
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The E2P-like state induced by magnesium fluoride complexes in the Na,K-ATPase: kinetics of formation and interaction with Rb+
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-06-15T17:40:08Z
dc.journal.volume
1848
dc.journal.number
7
dc.journal.pagination
1514-1523
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Ámsterdam
dc.description.fil
Fil: Montes, Monica Raquel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Centeno, Mercedes. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rossi, Rolando Carlos. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005273615001029
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2015.03.023
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