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dc.contributor.author
Vazquez, Diego Sebastian
dc.contributor.author
Delfino, Jose Maria
dc.contributor.author
Santos, Javier
dc.date.available
2017-06-16T18:41:29Z
dc.date.issued
2015-09
dc.identifier.citation
Vazquez, Diego Sebastian; Delfino, Jose Maria; Santos, Javier; Thioredoxin from Escherichia coli as a role model of molecular recognition, folding, dynamics and function; Bentham Science Publishers; Protein and Peptide Letters; 22; 9; 9-2015; 801-815
dc.identifier.issn
0929-8665
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/18324
dc.description.abstract
Thioredoxin (TRX) catalyzes redox reactions via the reversible oxidation of the conserved active center CGPC and it is involved in multiple biological processes, some of them linked to redox activity while others not. TRX is a globular, thermodynamically stable and monomeric alpha/beta protein with a structure characterized by a central beta-sheet surrounded by alpha-helices. In this review we discuss central aspects of folding, dynamics and function of Escherichia coli TRX (EcTRX), pointing to the characterization of the full-length protein and of relevant fragments. In addition, we focus on the critical role that the C-terminal alpha-helical element plays in a late event in the consolidation of the overall EcTRX fold. Furthermore, we address the characterization of internal molecular motions by NMR and molecular dynamics simulation techniques. Finally, we review important aspects of the relationship among structure, dynamics and enzymatic function of this key redox protein.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Bentham Science Publishers
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Amphipathic Helices
dc.subject
Binding And Folding
dc.subject
Folding Kinetics
dc.subject
Fragment Complementation
dc.subject
Protein Folding
dc.subject
Redox Reactions
dc.subject
Structural Dynamics
dc.subject
Structure Consolidation
dc.subject
Thermodynamic Stability
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Thioredoxin from Escherichia coli as a role model of molecular recognition, folding, dynamics and function
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-06-15T17:39:53Z
dc.identifier.eissn
1875-5305
dc.journal.volume
22
dc.journal.number
9
dc.journal.pagination
801-815
dc.journal.pais
Emiratos Árabes Unidos
dc.journal.ciudad
Sharjah
dc.description.fil
Fil: Vazquez, Diego Sebastian. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Delfino, Jose Maria. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Santos, Javier. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Protein and Peptide Letters
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.eurekaselect.com/132862/article
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.2174/0929866522666150707114309


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