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dc.contributor.author
Pérez Socas, Luis Benito
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dc.contributor.author
Ambroggio, Ernesto Esteban
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dc.date.available
2022-12-26T17:48:16Z
dc.date.issued
2020-07-22
dc.identifier.citation
Pérez Socas, Luis Benito; Ambroggio, Ernesto Esteban; The influence of myristoylation, liposome surface charge and nucleic acid interaction in the partition properties of HIV-1 Gag-N-terminal peptides to membranes; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes; 1862; 22-7-2020; 1-12
dc.identifier.issn
0005-2736
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/182362
dc.description.abstract
The group-specific antigen (GAG) polyprotein of HIV-1 is the main coordinator of the virus assembly process at the plasma membrane (PM) and is directed by its N-terminal matrix domain (MA). MA is myristoylated and possess a highly basic region (HBR) responsible for the interaction with the negative lipids of the PM, especially with PIP2. In addition, MA binds RNA molecules proposed as a regulatory step of the assembly process. Here we study the interaction of a synthetic peptide (N-terminal 21 amino acids of MA) and liposomes of different compositions using a variety of biophysical techniques. Particularly, we use the fluorescence properties of the single tryptophan of the peptide to analyze its partition to membranes, where we harness for first time the analytical ability of spectral phasors method to study this interaction. We found that electrostatic interactions play an important role for peptide partition to membranes and myristoylation reduces the free energy of the process. Interestingly, we observe that while the presence of PIP2 does not cause measurable changes on the peptide-membrane interaction, the interaction is favored by cholesterol. Additionally, we found that the partition process goes through a transition state involving peptide disaggregation and changes in the peptide secondary structure. On the other hand, we found that the presence of oligonucleotides competes with the interaction with lipids by increasing peptide solubility. In summary, we think that our results, in context of the current knowledge of the role of HIV-1 MA, contribute to a better molecular understanding of the membrane association process.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
FLUORESCENCE SPECTROSCOPY
dc.subject
HIV-1 GAG MATRIX DOMAIN
dc.subject
HIV-1 MA-DERIVED PEPTIDES
dc.subject
HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS
dc.subject
MEMBRANE PARTITION
dc.subject
OLIGONUCLEOTIDE INTERACTION
dc.subject
SPECTRAL PHASOR ANALYSIS
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The influence of myristoylation, liposome surface charge and nucleic acid interaction in the partition properties of HIV-1 Gag-N-terminal peptides to membranes
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2022-12-06T17:22:58Z
dc.journal.volume
1862
dc.journal.pagination
1-12
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Pérez Socas, Luis Benito. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ambroggio, Ernesto Esteban. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2020.183421
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005273620302649
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