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dc.contributor.author
Islas, María Soledad
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dc.contributor.author
Naso, Luciana Gissella
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dc.contributor.author
Lezama, Luis
dc.contributor.author
Valcarcel, María
dc.contributor.author
Salado, Clarisa
dc.contributor.author
Roura Ferrer, Meritxell
dc.contributor.author
Ferrer, Evelina Gloria
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dc.contributor.author
Williams, Patricia Ana María
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dc.date.available
2022-12-12T17:44:37Z
dc.date.issued
2015-04
dc.identifier.citation
Islas, María Soledad; Naso, Luciana Gissella; Lezama, Luis; Valcarcel, María; Salado, Clarisa; et al.; Insights into the mechanisms underlying the antitumor activity of an oxidovanadium(IV) compound with the antioxidant naringenin. Albumin binding studies; Elsevier Science Inc.; Journal of Inorganic Biochemistry; 149; 4-2015; 12-24
dc.identifier.issn
0162-0134
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/180846
dc.description.abstract
Naringenin, a natural antioxidant present in grapefruit, oranges and the skin of tomatoes showed low antioxidant properties among other flavonoids due to its structural characteristics. Since many flavonoids were shown to have cell-killing and antioxidant activities, naringenin was investigated herein. In parallel with its antioxidant activities the flavonoid showed very low cytotoxicity at concentrations up to 100 μM against lung (A549) and breast (SKBr3 and MDAMB231) cancer cell lines. Furthermore, a newly-synthesized and characterized complex of naringenin and oxidovanadium(IV) ([VIVO(nar)2]·2H2O, VOnar, with weak ferromagnetic coupling) was also studied. As a result, VOnar acted as a better compound on cell-killing and antioxidant activities (in vitro) than naringenin. The anti-proliferative effect of VOnar was accompanied by reactive oxygen species (ROS) generation, cell membrane and DNA damages, cell cycle arrest, caspase 3/7 activation and mitochondrial potential reduction. The higher parameters observed for the MDAMB231 cell line have been related to its low glutathione (GSH) content. The assays of the interaction of bovine serum albumin (BSA) with the complex showed the affinity of protein toward it and that there is only one binding site on the BSA molecule. However, metal complexation decreased the binding affinity to BSA of naringenin probably due to a steric hindrance of the complex.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science Inc.
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ANTIOXIDANT PROPERTIES
dc.subject
BSA BINDING
dc.subject
MECHANISM CYTOTOXIC ACTION
dc.subject
NARINGENIN
dc.subject
OXIDOVANADIUM(IV) COMPLEXES
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Insights into the mechanisms underlying the antitumor activity of an oxidovanadium(IV) compound with the antioxidant naringenin. Albumin binding studies
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2022-12-12T17:24:49Z
dc.journal.volume
149
dc.journal.pagination
12-24
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.description.fil
Fil: Islas, María Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Química Inorgánica "Dr. Pedro J. Aymonino". Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Química Inorgánica "Dr. Pedro J. Aymonino"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Naso, Luciana Gissella. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Química Inorgánica "Dr. Pedro J. Aymonino". Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Química Inorgánica "Dr. Pedro J. Aymonino"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Lezama, Luis. Universidad del País Vasco; España
dc.description.fil
Fil: Valcarcel, María. No especifíca;
dc.description.fil
Fil: Salado, Clarisa. No especifíca;
dc.description.fil
Fil: Roura Ferrer, Meritxell. No especifíca;
dc.description.fil
Fil: Ferrer, Evelina Gloria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Química Inorgánica "Dr. Pedro J. Aymonino". Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Química Inorgánica "Dr. Pedro J. Aymonino"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Williams, Patricia Ana María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Química Inorgánica "Dr. Pedro J. Aymonino". Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Química Inorgánica "Dr. Pedro J. Aymonino"; Argentina
dc.journal.title
Journal of Inorganic Biochemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0162013415001051
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2015.04.011
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