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dc.contributor.author
Smith, María Emilia
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dc.contributor.author
Saraceno, Gustavo Ezequiel
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dc.contributor.author
Capani, Francisco
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dc.contributor.author
Castilla Lozano, Maria del Rocio
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dc.date.available
2015-08-18T15:22:12Z
dc.date.issued
2013-01
dc.identifier.citation
Smith, María Emilia; Saraceno, Gustavo Ezequiel; Capani, Francisco; Castilla Lozano, Maria del Rocio; Long-chain acyl-CoA synthetase 4 is regulated by phosphorylation; Elsevier; Biochemical and Biophysical Research Communications; 430; 1; 1-2013; 272-277
dc.identifier.issn
0006-291X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/1698
dc.description.abstract
Long chain acyl CoA synthetase 4 (Acsl4) is a key enzyme in steroidogenesis. It participates in steroid synthesis through of arachidonic acid release and Steroidogenic Acute Regulatory protein (StAR) induction. Acsl4 prefers arachidonic acid as substrate and acts probably as a homodimer. In steroidogenic cells, it has been demonstrated that Acsl4 is a high turnover protein located mainly in mitochondrial-associated membrane fraction (MAM) bound to other proteins and that it is newly synthesized by hormone stimulation. The synthesis of Acsl4 constitutes an early step in steroidogenesis. In the steroid synthesis process, activation of kinases plays a very important role. For this reason, the aim of this work was to study Acsl4 as a possible phosphoprotein and try to elucidate the role of its phosphorylation. We have determined for the first time that Acsl4 is a phosphoprotein whose phosphorylation is hormone-dependent. We also demonstrated that Acsl4 acts effectively as a dimer and that phosphorylation occurs after dimer formation. Studies in vitro demonstrated that Acsl4 is a substrate of both PKA and PKC and its phosphorylation by these kinases regulates its activity.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Acsl4
dc.subject
Phosphorylation
dc.subject
Steroidogenesis
dc.subject
Acyl-Coa Synthetase
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Medicina Básica
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dc.subject.classification
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
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dc.title
Long-chain acyl-CoA synthetase 4 is regulated by phosphorylation
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-03-30 10:35:44.97925-03
dc.journal.volume
430
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
272-277
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Smith, María Emilia. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Bioquimica;
dc.description.fil
Fil: Saraceno, Gustavo Ezequiel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Cardiológicas (i); Argentina
dc.description.fil
Fil: Capani, Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Cardiológicas (i); Argentina
dc.description.fil
Fil: Castilla Lozano, Maria del Rocio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Cardiológicas (i); Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Departamento de Bioquimica;
dc.journal.title
Biochemical and Biophysical Research Communications
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2012.10.138
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006291X12021717
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