Caracterização e Comportamento Dinâmico dos Complexos de Carboximetil Celulose com Proteínas do Soro de Leite

Abstract

O objetivo deste estudo foi fracionar e precipitar as proteínas do soro de leite utilizando a técnica de complexação com carboximetilcelulose (CMC), frente as variações de pH do meio e a temperatura. Foram obtidos três coacervados por ajuste gradual do pH da mistura de soro de leite com CMC. No pH 3,0 foi possível obter uma fração contendo as proteínas totais (PT/CMC), no pH 4,0 da b-lactoglobulina (b-Lg/CMC) e no pH 3,2 a maior proporção de alactoalbumina (a-La/CMC). As condições foram otimizadas para escala de produção em planta piloto. O comportamento dinâmico dos complexos foi avaliado por sua dissociação e estabilidade térmica, em valores de pH variando de 2,0 a 6,0. A dissociação dos complexos foi verificada nos valores de pH 2,0; 5,0 e 6,0. Nestas condições observa-se maior porcentagem de proteínas e CMC dissociados e solúveis. Contudo para valores de pH 3,0 e 4,0, o coacervado permaneceu co-solúvel e não houve dissociação. Os resultados do DSC mostraram que tanto a associação de hidrocolóide à proteína como sua presença promove a elevação da estabilidade térmica das proteínas.

This study aimed was to fractionate and precipitate milk whey proteins through polysaccharide interaction technique using carboxymethylcellulose (CMC). It was used the polymer concentration 0,3% (w/v) and different pH values to obtain selective precipitation of whey proteins. After pH gradual adjustment the precipitation of total proteins (PT/CMC) was achieved for pH 3; for pH 4 b-lactoglobulin (b-Lg/CMC) precipitation and for pH 3,2 the greatest proportion of a-lactoalbumin (a-La/CMC) precipitation. The conditions were optimized to obtain a pilot scale production. The dynamic behavior after complexes was evaluated by its dissociation and termical stability at pH values varying from 2.0 to 6.0. The complexes dissociation was verified at the pH values 2.0, 5.0 and 6.0. At these conditions it can be observed a higher protein and CMC dissociation and solubility percentage. However, at 3.0 and 4.0 pH values the coacervate remained co-soluble and without dissociation. DSC measurements could indicate that the hydrocolloid association to protein was well as its presence promotes a protein termical stability elevation.