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dc.contributor.author
Ramirez, Cintia Soledad
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dc.contributor.author
Tolmie, Carmien
dc.contributor.author
Opperman, Diederik Johannes
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dc.contributor.author
González, Pablo Javier
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dc.contributor.author
Rivas, Maria Gabriela
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dc.contributor.author
Brondino, Carlos Dante
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dc.contributor.author
Ferroni, Felix Martín
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dc.date.available
2022-08-10T14:31:35Z
dc.date.issued
2021-11
dc.identifier.citation
Ramirez, Cintia Soledad; Tolmie, Carmien; Opperman, Diederik Johannes; González, Pablo Javier; Rivas, Maria Gabriela; et al.; Copper nitrite reductase from Sinorhizobium meliloti 2011: crystal structure and interaction with the physiological versus a nonmetabolically related cupredoxin-like mediator; John Wiley & Sons Inc.; Protein Science; 30; 11; 11-2021; 2310-2323
dc.identifier.issn
0961-8368
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/164954
dc.description.abstract
We report the crystal structure of the copper-containing nitrite reductase (NirK) from the Gram-negative bacterium Sinorhizobium meliloti 2011 (Sm), together with complex structural alignment and docking studies with both non-cognate and the physiologically related pseudoazurins, SmPaz1 and SmPaz2, respectively. S. meliloti is a rhizobacterium used for the formulation of Medicago sativa bionoculants, and SmNirK plays a key role in this symbiosis through the denitrification pathway. The structure of SmNirK, solved at a resolution of 2.5 Å, showed a striking resemblance with the overall structure of the well-known Class I NirKs composed of two Greek key β-barrel domains. The activity of SmNirK is ~12% of the activity reported for classical NirKs, which could be attributed to several factors such as subtle structural differences in the secondary proton channel, solvent accessibility of the substrate channel, and that the denitrifying activity has to be finely regulated within the endosymbiont. In vitro kinetics performed in homogenous and heterogeneous media showed that both SmPaz1 and SmPaz2, which are coded in different regions of the genome, donate electrons to SmNirK with similar performance. Even though the energetics of the interprotein electron transfer (ET) process is not favorable with either electron donors, adduct formation mediated by conserved residues allows minimizing the distance between the copper centers involved in the interprotein ET process.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
John Wiley & Sons Inc.
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
COPPER
dc.subject
NIRK
dc.subject
NITRITE REDUCTASE
dc.subject
PSEUDOAZURIN
dc.subject
SINORHIZOBIUM MELILOTI 2011
dc.subject
X-RAY CRYSTAL STRUCTURE
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Copper nitrite reductase from Sinorhizobium meliloti 2011: crystal structure and interaction with the physiological versus a nonmetabolically related cupredoxin-like mediator
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2022-08-08T15:15:09Z
dc.journal.volume
30
dc.journal.number
11
dc.journal.pagination
2310-2323
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Nueva York
dc.description.fil
Fil: Ramirez, Cintia Soledad. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Tolmie, Carmien. University of the Free State; Sudáfrica
dc.description.fil
Fil: Opperman, Diederik Johannes. University of the Free State; Sudáfrica
dc.description.fil
Fil: González, Pablo Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rivas, Maria Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Brondino, Carlos Dante. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Física; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ferroni, Felix Martín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe; Argentina. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas. Departamento de Física; Argentina
dc.journal.title
Protein Science
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pro.4195
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1002/pro.4195
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