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dc.contributor.author
Asención Diez, Matías Damián
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dc.contributor.author
Ebrecht, Ana Cristina
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dc.contributor.author
Martínez, Lucila Inés
dc.contributor.author
Aleanzi, Mabel Cristina
dc.contributor.author
Guerrero, Sergio Adrian
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dc.contributor.author
Ballicora, Miguel A.
dc.contributor.author
Iglesias, Alberto Alvaro
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dc.date.available
2015-08-11T20:43:08Z
dc.date.issued
2013-05
dc.identifier.citation
Asención Diez, Matías Damián; Ebrecht, Ana Cristina; Martínez, Lucila Inés; Aleanzi, Mabel Cristina; Guerrero, Sergio Adrian; et al.; A Chimeric UDP-Glucose Pyrophosphorylase Produced by Protein Engineering Exhibits Sensitivity to Allosteric Regulators; Molecular Diversity Preservation International; International Journal Of Molecular Sciences; 14; 5; 5-2013; 9703-9721
dc.identifier.issn
1422-0067
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/1621
dc.description.abstract
In bacteria, glycogen or oligosaccharide accumulation involves glucose-1-phosphate partitioning into either ADP-glucose (ADP-Glc) or UDP-Glc. Their respective synthesis is catalyzed by allosterically regulated ADP-Glc pyrophosphorylase (EC 2.7.7.27, ADP-Glc PPase) or unregulated UDP-Glc PPase (EC 2.7.7.9). In this work, we characterized the UDP-Glc PPase from Streptococcus mutans . In addition, we constructed a chimeric protein by cutting the C-terminal domain of the ADP-Glc PPase from Escherichia coli and pasting it to the entire S. mutans UDP-Glc PPase. Both proteins were fully active as UDP-Glc PPases and their kinetic parameters were measured. The chimeric enzyme had a slightly higher affinity for substrates than the native S. mutans
UDP-Glc PPase, but the maximal activity was four times lower. Interestingly, the chimeric protein was sensitive to regulation by pyruvate, 3-phosphoglyceric acid and fructose-1,6-bis-phosphate, which are known to be effectors of ADP-Glc PPases from different sources. The three compounds activated the chimeric enzyme up to three-fold, and increased the affinity for substrates. This chimeric protein is the first reported UDP-Glc PPase with allosteric regulatory properties. In
addition, this is a pioneer work dealing with a chimeric enzyme constructed as a hybrid of two pyrophosphorylases with different specificity toward nucleoside-diphospho-glucose and our results turn to be relevant for a deeper understanding of the evolution of allosterism in this family of enzymes.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Molecular Diversity Preservation International
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Protein Engineering
dc.subject
Allosteric Regulation
dc.subject
Pyrophosphorylases Evolution
dc.subject
Udp-Glucose
dc.subject
Adp-Glucose
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
A Chimeric UDP-Glucose Pyrophosphorylase Produced by Protein Engineering Exhibits Sensitivity to Allosteric Regulators
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2016-03-30 10:35:44.97925-03
dc.journal.volume
14
dc.journal.number
5
dc.journal.pagination
9703-9721
dc.journal.pais
Suiza
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dc.journal.ciudad
Basel
dc.description.fil
Fil: Asención Diez, Matías Damián. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Instituto de Agrobiotecnologia del Litoral; Argentina;
dc.description.fil
Fil: Ebrecht, Ana Cristina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnologia del Litoral; Argentina;
dc.description.fil
Fil: Martínez, Lucila Inés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnologia del Litoral; Argentina;
dc.description.fil
Fil: Aleanzi, Mabel Cristina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnologia del Litoral; Argentina;
dc.description.fil
Fil: Guerrero, Sergio Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnologia del Litoral; Argentina;
dc.description.fil
Fil: Ballicora, Miguel A.. University Of Chicago; Estados Unidos de América;
dc.description.fil
Fil: Iglesias, Alberto Alvaro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnologia del Litoral; Argentina;
dc.journal.title
International Journal Of Molecular Sciences
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.3390/ijms14059703
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.mdpi.com/1422-0067/14/5/9703
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