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dc.contributor.author
Faraj, Santiago Enrique
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dc.contributor.author
Valsecchi, Wanda Mariela
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dc.contributor.author
Cerf, Nicole Talia
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dc.contributor.author
Fedosova, N. U.
dc.contributor.author
Rossi, Rolando Carlos
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dc.contributor.author
Montes, Monica Raquel
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dc.date.available
2022-05-03T14:08:03Z
dc.date.issued
2021-01
dc.identifier.citation
Faraj, Santiago Enrique; Valsecchi, Wanda Mariela; Cerf, Nicole Talia; Fedosova, N. U.; Rossi, Rolando Carlos; et al.; The interaction of Na+, K+, and phosphate with the gastric H,K-ATPase. Kinetics of E1–E2 conformational changes assessed by eosin fluorescence measurements; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes; 1863; 1; 1-2021; 1-9
dc.identifier.issn
0005-2736
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/156330
dc.description.abstract
H,K-ATPase and Na,K-ATPase show the highest degree of sequence similarity among all other members of the P-type ATPases family. To explore their common features in terms of ligand binding, we evaluated conformational transitions due to the binding of Na+, K+ and Pi in the H,K-ATPase, and compared the results with those obtained for the Na,K-ATPase. This work shows that eosin fluorescence time courses provide a reasonably precise method to study the kinetics of the E1−E2 conformational changes in the H,K-ATPase. We found that, although Na+ shifts the equilibrium toward the E1 conformation and seems to compete with H+ in ATPase activity assays, it was neither possible to isolate a Na+-occluded state, nor to reveal an influx of Na+ related to H,K-ATPase activity. The high rate of the E2K → E1 transition found for the H,K-ATPase, which is not compatible with the presence of a K+-occluded form, agrees with the negligible level of occluded Rb+ (used as a K+ congener) found in the absence of added ligands. The use of vanadate and fluorinated metals to induce E2P-like states increased the level of occluded Rb+ and suggests that—during dephosphorylation—the probability of K+ to remain occluded increases from the E2P-ground to the E2P-product state. From kinetic experiments we found an unexpected increase in the values of kobs for E2P formation with [Pi]; consequently, to obey the Albers-Post model, the binding of Pi to the E2 state cannot be a rapid-equilibrium reaction.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
CONFORMATIONAL CHANGES
dc.subject
ENZYME KINETICS
dc.subject
ENZYME MECHANISM
dc.subject
H,K-ATPASE
dc.subject
LIGAND BINDING
dc.subject
NA,K-ATPASE
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The interaction of Na+, K+, and phosphate with the gastric H,K-ATPase. Kinetics of E1–E2 conformational changes assessed by eosin fluorescence measurements
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2021-07-26T17:09:38Z
dc.journal.volume
1863
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
1-9
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Faraj, Santiago Enrique. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Valsecchi, Wanda Mariela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cerf, Nicole Talia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Fedosova, N. U.. Aarhus University. Department of Bioscience; Dinamarca
dc.description.fil
Fil: Rossi, Rolando Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Montes, Monica Raquel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0005273620303205
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2020.183477
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