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dc.contributor.author
Britos, Claudia Noelia
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dc.contributor.author
Gianolini, Julián Emilio
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dc.contributor.author
Portillo, Hugo Gabriel
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dc.contributor.author
Trelles, Jorge Abel
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dc.date.available
2022-04-20T19:59:59Z
dc.date.issued
2018-03
dc.identifier.citation
Britos, Claudia Noelia; Gianolini, Julián Emilio; Portillo, Hugo Gabriel; Trelles, Jorge Abel; Biodegradation of industrial dyes by a solvent, metal and surfactant-stable extracellular bacterial laccase; Elsevier; Biocatalysis and Agricultural Biotechnology; 14; 3-2018; 221-227
dc.identifier.issn
1878-8181
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/155470
dc.description.abstract
Several industrial activities release highly recalcitrant and dangerous dyes into the environment. The use of laccases to catalyze biooxidations represents an important alternative to dye effluent treatments. This study reports on the characterization of extracellular laccase of P. vulgaris ATCC 6896. This new enzyme was stable for more than 6h at 60°C and retained its activity completely under acidic and alkaline conditions. The P. vulgaris laccase showed a high tolerance to enzymatic inhibitors such as sodium azide and organic solvents (acetonitrile, ethanol and methanol), and its activity increased up to 5 times with the addition of Fe2+,Cu2+,Zn2+ or surfactants. Finally, the P. vulgaris laccase was stabilized by immobilization in Cu-alginate gels. The derivatives showed significantly higher thermostability than the free enzyme, and extended shelf life of up to 500h. This biocatalyst was used to decolorize bromothymol blue (59%), Coomassie brilliant blue R (72%), methyl violet 10B (52%), Remazol brilliant blue R (51%) and trypan blue (85%) at short reaction times without the addition of mediators, and reused up to 160 cycles without loss of efficiency. This enzymatic biocatalyst could be effectively used in sewage treatment due to its ability to decolorize recalcitrant dyes without the addition of redox mediators, and its high thermal and chemical stability.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
BIODEGRADATION
dc.subject
LACCASE
dc.subject
DYES
dc.subject
IMMOBILIZATION
dc.subject
BIOCATALYSIS
dc.subject
CU-ALGINATE
dc.subject.classification
Biotecnología Medioambiental
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dc.subject.classification
Biotecnología del Medio Ambiente
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dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
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dc.title
Biodegradation of industrial dyes by a solvent, metal and surfactant-stable extracellular bacterial laccase
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2022-04-20T14:50:31Z
dc.journal.volume
14
dc.journal.pagination
221-227
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Britos, Claudia Noelia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Biotecnología Sustentable; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gianolini, Julián Emilio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Biotecnología Sustentable; Argentina
dc.description.fil
Fil: Portillo, Hugo Gabriel. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Biotecnología Sustentable; Argentina
dc.description.fil
Fil: Trelles, Jorge Abel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Biotecnología Sustentable; Argentina
dc.journal.title
Biocatalysis and Agricultural Biotechnology
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.bcab.2018.03.015
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S1878818117305935
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