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dc.contributor.author
Wayllace, Nahuel Zenón
dc.contributor.author
Valdez, Hugo Alberto
dc.contributor.author
Ugalde, Rodolfo Augusto
dc.contributor.author
Busi, María Victoria
dc.contributor.author
Gomez Casati, Diego Fabian
dc.date.available
2017-04-18T21:25:20Z
dc.date.issued
2010-12
dc.identifier.citation
Wayllace, Nahuel Zenón; Valdez, Hugo Alberto; Ugalde, Rodolfo Augusto; Busi, María Victoria; Gomez Casati, Diego Fabian; The starch-binding capacity of the noncatalytic SBD2 region and the interaction between the N- and C-terminal domains are involved in the modulation of the activity of starch synthase III from Arabidopsis thaliana; Wiley; Febs Journal; 277; 2; 12-2010; 428-440
dc.identifier.issn
1742-464X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/15421
dc.description.abstract
Starch synthase III from Arabidopsis thaliana contains an N-terminal region, including three in-tandem starch-binding domains, followed by a C-terminal catalytic domain. We have reported previously that starch-binding domains may be involved in the regulation of starch synthase III function. In this work, we analyzed the existence of protein interactions between both domains using pull-down assays, far western blotting and co-expression of the full and truncated starch-binding domains with the catalytic domain. Pull-down assays and co-purification analysis showed that the D(316–344) and D(495–535) regions in the D2 and D3 domains, respectively, but not the individual starch-binding domains, are involved in the interaction with the catalytic domain. We also determined that the residues W366 and Y394 in the D2 domain are important in starch binding. Moreover, the co-purified catalytic domain plus site-directed mutants of the D123 protein lacking these aromatic residues showed that W366 was key to the apparent affinity for the polysaccharide substrate of starch synthase III, whereas either of these amino acid residues altered ADP-glucose kinetics. In addition, the analysis of full-length and truncated proteins showed an almost complete restoration of the apparent affinity for the substrates and Vmax of starch synthase III. The results presented here suggest that the interaction of the N-terminal starch-binding domains, particularly the D(316–344) and D(495–535) regions, with the catalytic domains, as well as the full integrity of the starch-binding capacity of the D2 domain, are involved in the modulation of starch synthase III activity.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Wiley
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Arabidopsis
dc.subject
Enzyme Regulation
dc.subject
Protein Interaction
dc.subject
Starch Synthase
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
dc.subject.classification
Ciencias Químicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
The starch-binding capacity of the noncatalytic SBD2 region and the interaction between the N- and C-terminal domains are involved in the modulation of the activity of starch synthase III from Arabidopsis thaliana
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-04-18T14:02:08Z
dc.journal.volume
277
dc.journal.number
2
dc.journal.pagination
428-440
dc.journal.pais
Estados Unidos
dc.journal.ciudad
Hoboken
dc.description.fil
Fil: Wayllace, Nahuel Zenón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina. Universidad Nacional de San Martín; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (i); Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Valdez, Hugo Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina. Universidad Nacional de San Martín; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ugalde, Rodolfo Augusto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina. Universidad Nacional de San Martín; Argentina
dc.description.fil
Fil: Busi, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina. Universidad Nacional de San Martín; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (i); Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gomez Casati, Diego Fabian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas - Instituto Tecnológico Chascomús. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas (sede Chascomús); Argentina. Universidad Nacional de San Martín; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos (i); Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina
dc.journal.title
Febs Journal
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07495.x
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2009.07495.x/abstract