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dc.contributor.author
Almada, Juan Cruz
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dc.contributor.author
Bortolotti, Ana
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dc.contributor.author
Ruysschaert, Jean Marie
dc.contributor.author
de Mendoza, Diego
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dc.contributor.author
Inda, María Eugenia
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dc.contributor.author
Cybulski, Larisa Estefania
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dc.date.available
2022-03-17T03:56:10Z
dc.date.issued
2021-07
dc.identifier.citation
Almada, Juan Cruz; Bortolotti, Ana; Ruysschaert, Jean Marie; de Mendoza, Diego; Inda, María Eugenia; et al.; Interhelical h-bonds modulate the activity of a polytopic transmembrane kinase; Multidisciplinary Digital Publishing Institute; Biomolecules; 11; 7; 7-2021; 1-12
dc.identifier.issn
2218-273X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/153484
dc.description.abstract
DesK is a Histidine Kinase that allows Bacillus subtilis to maintain lipid homeostasis in response to changes in the environment. It is located in the membrane, and has five transmembrane helices and a cytoplasmic catalytic domain. The transmembrane region triggers the phosphorylation of the catalytic domain as soon as the membrane lipids rigidify. In this research, we study how transmembrane inter-helical interactions contribute to signal transmission; we designed a coexpression system that allows studying in vivo interactions between transmembrane helices. By Alanine-replacements, we identified a group of polar uncharged residues, whose side chains contain hydrogen-bond donors or acceptors, which are required for the interaction with other DesK transmembrane helices; a particular array of H-bond- residues plays a key role in signaling, transmitting information detected at the membrane level into the cell to finally trigger an adaptive response.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Multidisciplinary Digital Publishing Institute
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
DIMERISATION MOTIF
dc.subject
HISTIDINE KINASE
dc.subject
HYDROGEN BOND INTERACTION
dc.subject
RECEPTOR
dc.subject
SIGNAL TRANSDUCTION
dc.subject
TRANSMEMBRANE PROTEIN INTERACTIONS
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Interhelical h-bonds modulate the activity of a polytopic transmembrane kinase
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2022-03-09T18:02:34Z
dc.identifier.eissn
2218-273X
dc.journal.volume
11
dc.journal.number
7
dc.journal.pagination
1-12
dc.journal.pais
Suiza
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dc.journal.ciudad
Basilea
dc.description.fil
Fil: Almada, Juan Cruz. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Microbiología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Bortolotti, Ana. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Microbiología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ruysschaert, Jean Marie. Université Libre de Bruxelles; Bélgica
dc.description.fil
Fil: de Mendoza, Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Inda, María Eugenia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Microbiología; Argentina. Massachusetts Institute of Technology; Estados Unidos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cybulski, Larisa Estefania. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Microbiología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina
dc.journal.title
Biomolecules
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://www.mdpi.com/2218-273X/11/7/938
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.3390/biom11070938
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