Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author
Arias, Diego Gustavo
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Regner, Erika Lucía
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Iglesias, Alberto Alvaro
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Guerrero, Sergio Adrian
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.date.available
2022-02-18T14:28:45Z
dc.date.issued
2012-12
dc.identifier.citation
Arias, Diego Gustavo; Regner, Erika Lucía; Iglesias, Alberto Alvaro; Guerrero, Sergio Adrian; Entamoeba histolytica thioredoxin reductase: Molecular and functional characterization of its atypical properties; Elsevier Science; Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects; 1820; 12; 12-2012; 1859-1866
dc.identifier.issn
0304-4165
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/152301
dc.description.abstract
Background: Entamoeba histolytica, an intestinal protozoan that is the causative agent of amoebiasis, is exposed to elevated amounts of highly toxic reactive oxygen and nitrogen species during tissue invasion. Thioredoxin reductase catalyzes the reversible transfer of reducing equivalents between NADPH and thioredoxin, a small protein that plays key metabolic functions in maintaining the intracellular redox balance. Methods: The present work deals with in vitro steady state kinetic studies aimed to reach a better understanding of the kinetic and structural properties of thioredoxin reductase from E. histolytica (EhTRXR). Results: Our results support that native EhTRXR is a homodimeric covalent protein that is able to catalyze the NAD(P)H-dependent reduction of amoebic thioredoxins and S-nitrosothiols. In addition, the enzyme exhibited NAD(P)H dependent oxidase activity, which generates hydrogen peroxide from molecular oxygen. The enzyme can reduce compounds like methylene blue, quinones, ferricyanide or nitro-derivatives; all alternative substrates displaying a relative high capacity to inhibit disulfide reductase activity of EhTRXR. Conclusions and general significance: Interestingly, EhTRXR exhibited kinetic and structural properties that differ from other low molecular weight TRXR. The TRX system could play an important role in the parasite defense against reactive species. The latter should be critical during the extra intestinal phase of the amoebic infection. So far we know, this is the first in depth characterization of EhTRXR activity and functionality.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ANTIOXIDANT
dc.subject
ENTAMOEBA
dc.subject
REDUCING POWER
dc.subject
S-NITROSOTHIOL
dc.subject
THIOREDOXIN
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.title
Entamoeba histolytica thioredoxin reductase: Molecular and functional characterization of its atypical properties
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2021-12-13T18:55:23Z
dc.journal.volume
1820
dc.journal.number
12
dc.journal.pagination
1859-1866
dc.journal.pais
Países Bajos
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Arias, Diego Gustavo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Regner, Erika Lucía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Iglesias, Alberto Alvaro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.description.fil
Fil: Guerrero, Sergio Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Agrobiotecnología del Litoral; Argentina
dc.journal.title
Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304416512002462
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2012.08.020
Archivos asociados