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dc.contributor.author
Gonzalez, Javier Marcelo
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dc.contributor.author
Agostini, Romina Belén
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dc.contributor.author
Alvarez, Clarisa Ester
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dc.contributor.author
Klinke, Sebastian
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dc.contributor.author
Andreo, Carlos Santiago
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dc.contributor.author
Campos Bermudez, Valeria Alina
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dc.date.available
2022-02-08T21:17:58Z
dc.date.issued
2019-08
dc.identifier.citation
Gonzalez, Javier Marcelo; Agostini, Romina Belén; Alvarez, Clarisa Ester; Klinke, Sebastian; Andreo, Carlos Santiago; et al.; Deciphering the number and location of active sites in the monomeric glyoxalase I of Zea mays; Wiley Blackwell Publishing, Inc; Febs Journal; 286; 16; 8-2019; 3255-3271
dc.identifier.issn
1742-464X
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/151610
dc.description.abstract
Detoxification of methylglyoxal, a toxic by-product of central sugar metabolism, is a major issue for all forms of life. The glyoxalase pathway evolved to effectively convert methylglyoxal into d-lactate via a glutathione hemithioacetal intermediate. Recently, we have shown that the monomeric glyoxalase I from maize exhibits a symmetric fold with two cavities, potentially harboring two active sites, in analogy with homodimeric enzyme surrogates. Here we confirm that only one of the two cavities exhibits glyoxalase I activity and show that it adopts a tunnel-shaped structure upon substrate binding. Such conformational change gives rise to independent binding sites for glutathione and methylglyoxal in the same active site, with important implications for the molecular reaction mechanism, which has been a matter of debate for several decades. Database: Structural data are available in The Protein Data Bank database under the accession numbers 6BNN, 6BNX, and 6BNZ.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Wiley Blackwell Publishing, Inc
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
GLYOXALASE I
dc.subject
HEMITHIOACETAL
dc.subject
MAIZE
dc.subject
METHYLGLYOXAL
dc.subject
PROTEIN TUNNEL
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Deciphering the number and location of active sites in the monomeric glyoxalase I of Zea mays
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-04-23T21:39:07Z
dc.journal.volume
286
dc.journal.number
16
dc.journal.pagination
3255-3271
dc.journal.pais
Reino Unido
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dc.journal.ciudad
Londres
dc.description.fil
Fil: Gonzalez, Javier Marcelo. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; Argentina
dc.description.fil
Fil: Agostini, Romina Belén. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Alvarez, Clarisa Ester. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Andreo, Carlos Santiago. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Campos Bermudez, Valeria Alina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Centro de Estudios Fotosintéticos y Bioquímicos; Argentina
dc.journal.title
Febs Journal
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1111/febs.14855
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1111/febs.14855
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