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dc.contributor.author
Romanato, Marina
dc.contributor.author
Julianelli, Vanina Laura
dc.contributor.author
Farrando, Bárbara
dc.contributor.author
Calvo, Lucrecia
dc.contributor.author
Calvo, Juan Carlos
dc.date.available
2017-04-04T18:44:05Z
dc.date.issued
2011-12
dc.identifier.citation
Romanato, Marina; Julianelli, Vanina Laura; Farrando, Bárbara; Calvo, Lucrecia; Calvo, Juan Carlos; El papel de los glicosaminoglicanos en el proceso de descondensación cromatínica del espermatozoide humano; Federación Bioquímica de la Provincia Buenos Aires; Acta Bioquimica Clinica Latinoamericana; 45; 4; 12-2011; 631-635
dc.identifier.issn
0325-2957
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/14775
dc.description.abstract
En el núcleo del espermatozoide, la cromatina se encuentra 6 a 8 veces más condensada que en los núcleos de las células somáticas. esta condensación es el resultado del intercambio de histonas por protaminas durante el proceso de formación de los espermatozoides, otorgando al material genético una resistencia única al ataque por especies reactivas de oxígeno como también al estrés que significa el trayecto hasta su encuentro con el ovocito en el oviducto. Esta condensación tan alta debe ser relajada, una vez producida la fecundación del ovocito, para permitir la formación del pronúcleo masculino y la posterior singamia. Para que ocurra la descondensación es necesaria la reducción de los puentes S-S de las protaminas, reacción que lleva a cabo el glutatión y, además, la remoción de las protaminas con intercambio posterior o concomitante por las histonas ovocitarias. En este punto, todavía no hay consenso sobre la molécula involucrada. En nuestro laboratorio postulamos que sería el heparán sulfato, basados en análisis de descondensación in vitro, en las características estructurales de la molécula y en su presencia en el ovocito murino, con evidencias preliminares de su presencia también en el ovocito humano (datos no mostrados)
dc.description.abstract
In the sperm nucleus, chromatin is 6 to 8 times more condensed than in the nuclei of somatic cells. This high condensation is the result of the exchange between histones and protamines during the process of spermatogenesis, and provides the genetic material with unique resistance to the attack of reactive oxygen species, as well as to the stress of the voyage towards the encounter with the oocyte in the oviduct. This high condensation must be relaxed, once the fertilization of the oocyte has taken place, in order to allow for the formation of male pronucleus and subsequent syngamy. For the decondensation to occur, it is necessary to reduce the disulfide bonds in the protamines, reaction that takes place with the assistance of glutathione, and also to remove the pro-tamines with the subsequent or concomitant exchange with oocyte histones. At this point, there is no consensus regarding the molecule involved in this process. In these studies, it has been postulated that this molecule is heparan sulfate, based on in vitro decondensation studies, on the structural characteristics of the molecule and the fact that it is present in the murine oocyte, with preliminary evidence of its presence also in the human oocyte (data not shown).
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
spa
dc.publisher
Federación Bioquímica de la Provincia Buenos Aires
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.source
Homenajes: Reconocimiento a la trayectoria institucional del IBYME
dc.subject
Espermatozoide
dc.subject
Glicosaminoglicano
dc.subject
Heparan Sulfato
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
El papel de los glicosaminoglicanos en el proceso de descondensación cromatínica del espermatozoide humano
dc.title
Role of glycosaminoglycans in sperm chromatin decondensation in humans
dc.title
O papel dos glicosaminoglicanos no processo de descondensação cromatínica do espermatozoide humano
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2017-03-08T15:17:40Z
dc.identifier.eissn
1851-6114
dc.journal.volume
45
dc.journal.number
4
dc.journal.pagination
631-635
dc.journal.pais
Argentina
dc.journal.ciudad
La Plata
dc.description.fil
Fil: Romanato, Marina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental (i); Argentina
dc.description.fil
Fil: Julianelli, Vanina Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental (i); Argentina
dc.description.fil
Fil: Farrando, Bárbara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental (i); Argentina; Argentina
dc.description.fil
Fil: Calvo, Lucrecia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental (i); Argentina; Argentina
dc.description.fil
Fil: Calvo, Juan Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental (i); Argentina
dc.journal.title
Acta Bioquimica Clinica Latinoamericana
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://ref.scielo.org/t667zb
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