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dc.contributor.author
Fabro, Georgina
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dc.contributor.author
Cislaghi, Ana Paula
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dc.contributor.author
Condat, Félix
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dc.contributor.author
Deza Borau, Germán
dc.contributor.author
Alvarez, Maria Elena
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dc.date.available
2021-10-16T02:23:17Z
dc.date.issued
2020-09
dc.identifier.citation
Fabro, Georgina; Cislaghi, Ana Paula; Condat, Félix; Deza Borau, Germán; Alvarez, Maria Elena; The N-terminal domain of Arabidopsis proline dehydrogenase affects enzymatic activity and protein oligomerization; Elsevier France-Editions Scientifiques Medicales Elsevier; Plant Physiology and Biochemistry; 154; 9-2020; 268-276
dc.identifier.issn
0981-9428
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/143969
dc.description.abstract
Proline dehydrogenase (ProDH) is a flavoenzyme that catalyzes the oxidation of proline (Pro) into Δ1-pyrroline-5-carboxylate (P5C). In eukaryotes, ProDH coordinates with different Pro metabolism enzymes to control energy supply or stress responses signaling. Heterologous expression and crystallization of prokaryotic enzymes provided key data on their active center, folding capacity and oligomerization status. In contrast, eukaryotic ProDHs have not been crystallized so far, and their study as recombinant proteins remains limited. Plants contain two isoforms of ProDH with non-redundant functions. To contribute to the study of these enzymes, we describe the modeling, expression in E. coli, purification, and characterization of the Arabidopsis isoenzymes, AtProDH1 and AtProDH2. The 3D model suggested that both proteins adopt a distorted barrel structure (βα) with a cap formed by N-terminal α helices. The expression of two types of N-terminal deletion proteins indicated that this domain affected enzyme activity. Full-length enzymes had Km values similar to those of native proteins, whereas truncated proteins were inactive. Moreover, the first α helix proved to be necessary for AtProDH1 and AtProDH2 activities. Interestingly, both isoenzymes were able to oligomerize and this also required the first N-terminal α helix. Thus, we report the first insights into structure-function relationship of plant ProDHs demonstrating that the N-terminus, although not directly involved in catalysis, controls enzyme arrangement and activity. The resources generated here could be useful to analyze other plant ProDH features, such as its coordination with other enzymes, and differences between ProDH1 and ProDH2, providing new information on its effects on stress tolerance.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier France-Editions Scientifiques Medicales Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ARABIDOPSIS PRODH ISOENZYMES
dc.subject
ATPRODH N-TERMINUS
dc.subject
MONOFUNCTIONAL PRODHS
dc.subject
PLANT PRODHS
dc.subject
PROLINE METABOLISM
dc.subject.classification
Otras Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
Ciencias Químicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
The N-terminal domain of Arabidopsis proline dehydrogenase affects enzymatic activity and protein oligomerization
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2021-09-06T15:13:55Z
dc.journal.volume
154
dc.journal.pagination
268-276
dc.journal.pais
Francia
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dc.journal.ciudad
París
dc.description.fil
Fil: Fabro, Georgina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cislaghi, Ana Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Condat, Félix. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Deza Borau, Germán. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Alvarez, Maria Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica; Argentina
dc.journal.title
Plant Physiology and Biochemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2020.04.019
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0981942820301881
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