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dc.contributor.author
Espeche, Juan Carlos
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dc.contributor.author
Martínez, Melina
dc.contributor.author
Maturana, Patricia del Valle
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dc.contributor.author
Cutró, Andrea Carmen
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dc.contributor.author
Semorile, Liliana Carmen
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dc.contributor.author
Maffia, Paulo Cesar
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dc.contributor.author
Hollmann, Axel
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dc.date.available
2021-10-13T03:21:25Z
dc.date.issued
2020-10
dc.identifier.citation
Espeche, Juan Carlos; Martínez, Melina; Maturana, Patricia del Valle; Cutró, Andrea Carmen; Semorile, Liliana Carmen; et al.; Unravelling the mechanism of action of “de novo” designed peptide P1 with model membranes and gram-positive and gram-negative bacteria; Elsevier Science Inc.; Archives of Biochemistry and Biophysics; 693; 10-2020; 1-8; 108549
dc.identifier.issn
0003-9861
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/143387
dc.description.abstract
In the last years, the decreasing effectiveness of conventional antimicrobial-drugs has caused serious problems due to the rapid emergence of multidrug-resistant pathogens. This situation has brought attention to other antimicrobial agents like antimicrobial peptides (AMPs), for being considered an alternative to conventional drugs. These compounds target bacterial membranes for their activity, which gives them a broad spectrum of action and less probable resistance development. That is why the peptide-membrane interaction is a crucial aspect to consider in the study of AMPs. The aim of this work was the characterization of the “de novo” designed peptide P1, studying its interactions with model membranes (i.e. liposomes of DMPC:DMPG 5:1) in order to evaluate the final position of the peptide upon interacting with the membrane. Also, we tested the effects of the peptide in gram-positive and gram-negative bacteria. Later, by spectroscopic methods, the ability of the peptide to permeabilize the inner and outer membrane of E. coli and plasmatic membrane of S. aureus was assessed. The results obtained confirmed that P1 can disrupt both membranes, showing some difference in its activity as a function of the nature of each bacterial cell wall, confirming higher effects on gram-positive S. aureus. Finally, we also showed the ability of P1 to inhibit biofilms of that gram-positive bacterium. All data obtained in this work allowed us to propose a model, where the first interactions of the peptide with the bacterial envelope, seem to depend on the gram-negative and gram-positive cell wall structure. After that first interaction, the peptide is stabilized by Trp residues depth inserted into the hydrocarbon region, promoting several changes in the organization of the lipid bilayer, following a carpet-like mechanism, which results in permeabilization of the membrane, triggering the antimicrobial activity.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science Inc.
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
ANTIMICROBIAL PEPTIDES
dc.subject
BACTERIAL ENVELOPE
dc.subject
LIPID MEMBRANE
dc.subject
PERMEABILIZATION
dc.subject
ZETA POTENTIAL
dc.subject.classification
Biología Celular, Microbiología
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Unravelling the mechanism of action of “de novo” designed peptide P1 with model membranes and gram-positive and gram-negative bacteria
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2021-09-07T14:34:41Z
dc.journal.volume
693
dc.journal.pagination
1-8; 108549
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.description.fil
Fil: Espeche, Juan Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet Noa Sur. Centro de Investigación en Biofísica Aplicada y Alimentos. - Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigación en Biofísica Aplicada y Alimentos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Martínez, Melina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Maturana, Patricia del Valle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet Noa Sur. Centro de Investigación en Biofísica Aplicada y Alimentos. - Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigación en Biofísica Aplicada y Alimentos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cutró, Andrea Carmen. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet Noa Sur. Centro de Investigación en Biofísica Aplicada y Alimentos. - Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigación en Biofísica Aplicada y Alimentos; Argentina. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Facultad de Ciencias Médicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Semorile, Liliana Carmen. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina
dc.description.fil
Fil: Maffia, Paulo Cesar. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Hollmann, Axel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet Noa Sur. Centro de Investigación en Biofísica Aplicada y Alimentos. - Universidad Nacional de Santiago del Estero. Centro de Investigación en Biofísica Aplicada y Alimentos; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina
dc.journal.title
Archives of Biochemistry and Biophysics
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0003986120305580
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2020.108549
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