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dc.contributor.author
Ramírez, Pedro Germán
dc.contributor.author
del Popolo, Mario Gabriel
dc.contributor.author
Vila, Jorge Alberto
dc.contributor.author
Longo, Gabriel Sebastian
dc.date.available
2021-09-28T17:41:10Z
dc.date.issued
2020-10
dc.identifier.citation
Ramírez, Pedro Germán; del Popolo, Mario Gabriel; Vila, Jorge Alberto; Longo, Gabriel Sebastian; Thermodynamics of cell penetrating peptides on lipid membranes: Sequence and membrane acidity regulate surface binding; Royal Society of Chemistry; Physical Chemistry Chemical Physics; 22; 40; 10-2020; 23399-23410
dc.identifier.issn
1463-9076
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/141740
dc.description.abstract
Cell-penetrating peptides (CPPs) are molecules that traverse cell membranes and facilitate the cellular uptake of nano-sized cargoes. In this work we characterize the adsorption of amphipathic and purely cationic CPPs on membranes containing acidic lipids. We describe how the peptide primary sequence, the location of amino-acids within the sequence, the membrane composition, and the pH of the environment, determine both the surface concentration of the peptides and the molecular organization of the interface. Our results are obtained by applying a molecular theory that takes into account the size, shape, protonation state, charge distribution and conformational flexibility of the peptides, as well as the acid-base chemistry of the lipids. We find that peptide adsorption and binding free energy result from a balance between electrostatic and van der Waals interactions, and between chemical and entropic effective forces. We observe that, within a range of physiologically relevant parameters, acidic lipids respond to pH in ways that fully promote or deplete the surface accumulation of CPPs. Membrane acidity emerges thus as a crucial parameter to consider when designing CPP-based cargo-delivery vehicles.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Royal Society of Chemistry
dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
PEPTIDE
dc.subject
BINDING
dc.subject
MEMBRANE
dc.subject
ACIDITY
dc.subject.classification
Biofísica
dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
dc.title
Thermodynamics of cell penetrating peptides on lipid membranes: Sequence and membrane acidity regulate surface binding
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2021-09-06T17:24:08Z
dc.journal.volume
22
dc.journal.number
40
dc.journal.pagination
23399-23410
dc.journal.pais
Reino Unido
dc.journal.ciudad
Cambridge
dc.description.fil
Fil: Ramírez, Pedro Germán. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico, Matemáticas y Naturales. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi"; Argentina
dc.description.fil
Fil: del Popolo, Mario Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mendoza. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas. - Universidad Nacional de Cuyo. Instituto Interdisciplinario de Ciencias Básicas; Argentina. Universidad Nacional de Cuyo. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Vila, Jorge Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi". Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico, Matemáticas y Naturales. Instituto de Matemática Aplicada de San Luis "Prof. Ezio Marchi"; Argentina
dc.description.fil
Fil: Longo, Gabriel Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
dc.journal.title
Physical Chemistry Chemical Physics
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://pubs.rsc.org/en/Content/ArticleLanding/2020/CP/D0CP02770G
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/DOI: 10.1039/d0cp02770g
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