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dc.contributor.author
Malamud, Mariano
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dc.contributor.author
Cavallero, Gustavo Javier
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dc.contributor.author
Casabuono, Adriana Cristina
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dc.contributor.author
Lepenies, Bernd
dc.contributor.author
Serradell, María de los Ángeles
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dc.contributor.author
Couto, Alicia Susana
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dc.date.available
2021-09-10T01:21:43Z
dc.date.issued
2020-10-13
dc.identifier.citation
Malamud, Mariano; Cavallero, Gustavo Javier; Casabuono, Adriana Cristina; Lepenies, Bernd; Serradell, María de los Ángeles; et al.; Immunostimulation by Lactobacillus kefiri S-layer proteins with distinct glycosylation patterns requires different lectin partners; American Society for Biochemistry and Molecular Biology; Journal of Biological Chemistry (online); 295; 42; 13-10-2020; 14430-14444
dc.identifier.issn
0021-9258
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/140048
dc.description.abstract
S-layer (glyco)-proteins (SLPs) form a nanostructured envelope that covers the surface of different prokaryotes and show immunomodulatory activity. Previously, we have demonstrated that the S-layer glycoprotein from probiotic Lactobacillus kefiri CIDCA 8348 (SLP-8348) is recognized by Mincle (macrophage inducible C-type lectin receptor) and its adjuvanticity depends on the integrity of its glycans. However, the glycan´s structure has not been described so far. Herein, we analyze the glycosylation pattern of three SLPs, SLP-8348, SLP-8321, and SLP-5818, and explore how these patterns impacts their recognition by Ctype lectin receptors (CLRs) and the immunomodulatory effect of the L. kefiri SLPs on antigen-presenting cells. HPAEC-PAD performed after β-elimination showed glucose as the major component in the O-glycans of the three SLPs, however, some differences in the length of hexose chains were observed. No N-glycosylation signals were detected in SLP-8348 and SLP-8321, but SLP5818 was observed to have two sites carrying complex N-glycans based on a site-specific analysis and a glycomic workflow of the permethylated glycans. SLP-8348 was previously shown to enhance LPS-induced activation on both RAW264.7 macrophages and murine BMDCs; we now show SLP-8321 and SLP-5818 have a similar effect regardless of the differences in their glycosylation patterns. Studies performed with BMDCs from CLR-deficient mice revealed that the immunostimulatory activity of SLP-8321 depends on its recognition by Mincle, whereas SLP-5818’s effects are dependent on SignR3 (murine ortholog of human DC-SIGN). These findings encourage further investigation of both the potential application of these SLPs as new adjuvants and the protein glycosylation mechanisms in these bacteria.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Society for Biochemistry and Molecular Biology
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
dc.subject
LACTOBACILLUS KEFIRI
dc.subject
S-LAYER PROTEINS
dc.subject
GLYCOSYLATION
dc.subject.classification
Otros Tópicos Biológicos
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Immunostimulation by Lactobacillus kefiri S-layer proteins with distinct glycosylation patterns requires different lectin partners
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2021-09-06T17:10:04Z
dc.identifier.eissn
1083-351X
dc.journal.volume
295
dc.journal.number
42
dc.journal.pagination
14430-14444
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Maryland
dc.description.fil
Fil: Malamud, Mariano. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Microbiología General; Argentina. University of Veterinary Medicine Hannover; Alemania. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
dc.description.fil
Fil: Cavallero, Gustavo Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Oficina de Coordinacion Administrativa Ciudad Universitaria. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Subsede del Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono | Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Subsede del Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono; Argentina
dc.description.fil
Fil: Casabuono, Adriana Cristina. Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Oficina de Coordinacion Administrativa Ciudad Universitaria. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Subsede del Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono | Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Subsede del Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono; Argentina
dc.description.fil
Fil: Lepenies, Bernd. University of Veterinary Medicine Hannover; Alemania
dc.description.fil
Fil: Serradell, María de los Ángeles. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Microbiología General; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata; Argentina
dc.description.fil
Fil: Couto, Alicia Susana. Consejo Nacional de Investigaciones Cientificas y Tecnicas. Oficina de Coordinacion Administrativa Ciudad Universitaria. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Subsede del Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono | Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono. Subsede del Centro de Investigaciones en Hidratos de Carbono; Argentina
dc.journal.title
Journal of Biological Chemistry (online)
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.jbc.org/lookup/doi/10.1074/jbc.RA120.013934
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1074/jbc.RA120.013934
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