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dc.contributor.author
Petelski, Andre Nicolai
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dc.contributor.author
Pamies, Silvana Carina
dc.contributor.author
Sosa, Gladis Laura
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dc.date.available
2021-09-03T14:26:36Z
dc.date.issued
2021-09
dc.identifier.citation
Petelski, Andre Nicolai; Pamies, Silvana Carina; Sosa, Gladis Laura; How procyanidin C1 sticks to collagen: The role of proline rings; Elsevier Science; Biophysical Chemistry; 276; 9-2021; 1-9
dc.identifier.issn
0301-4622
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/139636
dc.description.abstract
Molecular interactions between proteins and polyphenols are responsible for many natural phenomena like colloidal turbidity, astringency, denaturation of enzymes and leather tanning. Although these phenomena are well known, there are open questions about the specific interactions involved in the complexation process. In this work, Molecular Dynamic (MD) simulations and the topology of the electron density analysis were used to study the interactions between the flavonoid procyanidin C1 and a collagen fragment solvated in water. Root mean square deviation; root mean square fluctuation and hydrogen bonds occupancy were examined after 50 ns. The interactions were also analyzed by means of the quantum theory of atoms in molecules. Our results show that the main interactions are hydrogen bonds between –OH groups of the polyphenol and C[dbnd]O groups of the peptide bond. Stacking interactions between proline rings and phenol rings, that is C–H⋯π hydrogen bonds, also stabilize the dynamic structure of the complex.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier Science
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/restrictedAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
HYDROGEN BONDS
dc.subject
POLYPHENOL
dc.subject
PROLINE
dc.subject
PROTEIN
dc.subject
STACKING
dc.subject.classification
Biofísica
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
How procyanidin C1 sticks to collagen: The role of proline rings
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2021-07-30T18:51:44Z
dc.journal.volume
276
dc.journal.pagination
1-9
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Petelski, Andre Nicolai. Universidad Tecnológica Nacional. Facultad Regional Resistencia. Departamento de Ingeniería Química. Laboratorio de Química Teórica y Experimental; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
dc.description.fil
Fil: Pamies, Silvana Carina. Universidad Tecnológica Nacional. Facultad Regional Resistencia. Departamento de Ingeniería Química. Laboratorio de Química Teórica y Experimental; Argentina
dc.description.fil
Fil: Sosa, Gladis Laura. Universidad Tecnológica Nacional. Facultad Regional Resistencia. Departamento de Ingeniería Química. Laboratorio de Química Teórica y Experimental; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
dc.journal.title
Biophysical Chemistry
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dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0301462221001095?dgcid=author
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://doi.org/10.1016/j.bpc.2021.106627
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