Mostrar el registro sencillo del ítem
dc.contributor.author
Ingrassia, Romina
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Palazolo, Gonzalo Gastón
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Wagner, Jorge Ricardo
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.contributor.author
Risso, Patricia Hilda
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.date.available
2021-09-03T12:56:55Z
dc.date.issued
2019-10
dc.identifier.citation
Ingrassia, Romina; Palazolo, Gonzalo Gastón; Wagner, Jorge Ricardo; Risso, Patricia Hilda; Heat treatments of defatted soy flour: impact on protein structure, aggregation, and cold-set gelation properties; Elsevier; Food Structure; 22; 10-2019; 1-38; 100130
dc.identifier.issn
2213-3291
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/139622
dc.description.abstract
This study reveals that mild heat treatments of defatted soy flour promote Maillard reaction and modify its protein techno-functional properties such as solubility, aggregation, and cold-set gelation. Glycation was promoted by treatments of defatted soy flour (DSF) at 60 °C for 12, 24, and 48 h, with and without relative humidity control (RHC and WRHC, respectively) at 79%. All samples presented a significant increase of glycation extent (GE), reaching the highest value after 48 h at RHC. Despite all samples presented a similar protein denaturation degree, the increase in GE was accompanied by a decrease of antitryptic activity. Protein solubility (PS) of DSF remained constant for treated samples WRHC. However, PS decreased progressively with the treatment time at RHC. SDS-PAGE of soluble proteins revealed a positive relation between band intensities and PS. Despite sample dispersions showed a protein particle size increment with treatment time, further aggregation after heat-treatments at 100 °C produced a similar protein size distribution among samples. Rheological and microstructural studies of cold-set gels of samples obtained WRHC revealed no changes in the maximum elastic modulus (G’max) and a slight increase of its pore sizes. However, samples obtained with RHC showed cold-set gels with a progressive G’max decrease with the treatment time, which could be related to a coarser gel microstructure. In the more extreme condition, the sample obtained after 48 h at RHC showed a total loss of gelation capability. These results can be used to address the development of new tofu-like food products with different rheological properties.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
COLD GELATION
dc.subject
GLYCATION
dc.subject
HUMIDITY CONTROL
dc.subject
PROTEIN SOLUBILITY
dc.subject.classification
Alimentos y Bebidas
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
Otras Ingenierías y Tecnologías
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.subject.classification
INGENIERÍAS Y TECNOLOGÍAS
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.title
Heat treatments of defatted soy flour: impact on protein structure, aggregation, and cold-set gelation properties
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-11-27T18:47:22Z
dc.journal.volume
22
dc.journal.pagination
1-38; 100130
dc.journal.pais
Países Bajos
![Se ha confirmado la validez de este valor de autoridad por un usuario](/themes/CONICETDigital/images/authority_control/invisible.gif)
dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Ingrassia, Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina
dc.description.fil
Fil: Palazolo, Gonzalo Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Wagner, Jorge Ricardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Risso, Patricia Hilda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina
dc.journal.title
Food Structure
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S2213329119301017
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.foostr.2019.100130
Archivos asociados