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dc.contributor.author
Vaca, Hugo Rolando
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dc.contributor.author
Celentano Stanic, Ana Maria Luisa Micaela
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dc.contributor.author
Macchiaroli, Natalia
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dc.contributor.author
Kamenetzky, Laura
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dc.contributor.author
Camicia, Federico
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dc.contributor.author
Rosenzvit, Mara Cecilia
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dc.date.available
2021-04-16T12:03:42Z
dc.date.issued
2019-04
dc.identifier.citation
Vaca, Hugo Rolando; Celentano Stanic, Ana Maria Luisa Micaela; Macchiaroli, Natalia; Kamenetzky, Laura; Camicia, Federico; et al.; Histone deacetylase enzymes as potential drug targets of Neglected Tropical Diseases caused by cestodes; Elsevier; International Journal for Parasitology: Drugs and Drug Resistance; 9; 4-2019; 120-132
dc.identifier.issn
2211-3207
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/130180
dc.description.abstract
Cestode parasites cause neglected diseases, such as echinococcosis and cysticercosis, which represent a significant problem in human and animal health. Benzimidazoles and praziquantel are the only available drugs for chemotherapy and it is therefore important to identify new alternative drugs against cestode parasites. Histone deacetylases (HDACs) are validated drug targets for the treatment of cancer and other diseases, including neglected diseases. However, knowledge of HDACs in cestodes is very scarce. In this work, we investigated cestode HDACs as potential drug targets to develop new therapies against neglected diseases caused by cestodes. Here we showed the full repertoire of HDAC coding genes in several members of the class Cestoda. Between 6 and 7 zinc-dependent HDAC coding genes were identified in the genomes of species from Echinococcus, Taenia, Mesocestoides and Hymenolepis genera. We classified them as Class I and II HDACs and analyzed their transcriptional expression levels throughout developmental stages of Echinococcus spp. We confirmed for the first time the complete HDAC8 nucleotide sequences from Echinococcus canadensis G7 and Mesocestoides corti. Homology models for these proteins showed particular structural features which differentiate them from HDAC8 from Homo sapiens. Furthermore, we showed that Trichostatin A (TSA), a pan-HDAC inhibitor, decreases the viability of M. corti, alters its tegument and morphology and produces an increment of the total amount of acetylated proteins, including acetylated histone H4. These results suggest that HDAC from cestodes are functional and might play important roles on survival and development. The particular structural features observed in cestode HDAC8 proteins suggest that these enzymes could be selectively targeted. This report provides the basis for further studies on cestode HDAC enzymes and for discovery of new HDAC inhibitors for the treatment of neglected diseases caused by cestode parasites.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Elsevier
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
dc.subject
CESTODE
dc.subject
ECHINOCOCCUS
dc.subject
HISTONE DEACETYLASES
dc.subject
MESOCESTOIDES CORTI
dc.subject
NEGLECTED TROPICAL DISEASES
dc.subject
TRICHOSTATIN A
dc.subject.classification
Parasitología
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dc.subject.classification
Ciencias de la Salud
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dc.subject.classification
CIENCIAS MÉDICAS Y DE LA SALUD
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dc.title
Histone deacetylase enzymes as potential drug targets of Neglected Tropical Diseases caused by cestodes
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-12-18T19:32:44Z
dc.identifier.eissn
2211-3207
dc.journal.volume
9
dc.journal.pagination
120-132
dc.journal.pais
Países Bajos
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dc.journal.ciudad
Amsterdam
dc.description.fil
Fil: Vaca, Hugo Rolando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Celentano Stanic, Ana Maria Luisa Micaela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Macchiaroli, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Kamenetzky, Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Camicia, Federico. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Rosenzvit, Mara Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica; Argentina
dc.journal.title
International Journal for Parasitology: Drugs and Drug Resistance
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2211320718301842
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.ijpddr.2019.02.003
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