Repositorio Institucional
Repositorio Institucional
CONICET Digital
  • Inicio
  • EXPLORAR
    • AUTORES
    • DISCIPLINAS
    • COMUNIDADES
  • Estadísticas
  • Novedades
    • Noticias
    • Boletines
  • Ayuda
    • General
    • Datos de investigación
  • Acerca de
    • CONICET Digital
    • Equipo
    • Red Federal
  • Contacto
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
  • INFORMACIÓN GENERAL
  • RESUMEN
  • ESTADISTICAS
 
Artículo

Cromatografía con péptidos cortos inmovilizados aplicada a la purificación de anticuerpos terapéuticos

Título: Immobilized short peptides chromatography applied to therapeutic antibodies purification
Barredo, Gabriela RominaIcon ; Giudicessi, Silvana LauraIcon ; Saavedra, Soledad LorenaIcon ; Martínez Ceron, María CamilaIcon ; Cascone, OsvaldoIcon ; Camperi, Silvia AndreaIcon
Fecha de publicación: 01/2018
Editorial: Academia Nacional de Farmacia y Bioquímica
Revista: Revista Farmacéutica
ISSN: 0034-9496
Idioma: Español
Tipo de recurso: Artículo publicado
Clasificación temática:
Biotecnología Industrial

Resumen

 
Los anticuerpos monoclonales (mAbs) tienen un enorme y creciente interés en la industria farmacéutica. Actualmente hay más de 70 mAbs terapéuticos aprobados por la Food and Drug Administration (FDA). Su proceso de producción industrial consiste en una etapa de crecimiento de las células productoras del mAb en un biorreactor y en una etapa de recuperación y purificación del mAb a partir del caldo de cultivo celular. La cromatografía de afinidad (AC) con proteína A inmovilizada es el método de elección para su purificación. Ésta se basa en un reconocimiento molecular entre la proteína de interés y la proteína A inmovilizada sobre un soporte. Sin embargo, las matrices con proteína A inmovilizada son costosas, de baja capacidad, lábiles y de corta vida útil. Las desventajas de la proteína A han incentivado el desarrollo de métodos de purificación alternativos con péptidos cortos sintéticos (entre 5 y12 aminoácidos) como ligandos de afinidad. Éstos son ideales para separaciones industriales por afinidad ya que pueden ser producidos a un costo muy inferior a los ligandos proteicos y en forma aséptica bajo normas GMP. A su vez, son mucho más estables porque no requieren de una estructura terciaria específica para mantener su actividad biológica y las interacciones entre los péptidos y las proteínas son generalmente moderadas, lo que resulta en condiciones suaves de elución. La presente revisión describe:1. El desarrollo de ligandos peptídicos con afinidad por anticuerpos; 2. La síntesis y evaluación de soportes de afinidad con ligandos peptídicos inmovilizados; y 3. Las aplicaciones de las matrices de afinidad con péptidos inmovilizados en la purificación de anticuerpos.
 
Monoclonal antibodies (mAbs) have an enormous and growing interest in the pharmaceutical industry. Currently, there are more than 70 therapeutic mAbs approved by the Food and Drug Administration (FDA). Its industrial production process consists of a first step of growing the mAb-producing cells in a bioreactor and a step of recovering and purifying the mAb from the cell culture broth. Affinity chromatography (AC) with immobilized protein A is the method of choice for their purification. Itis based on a molecular recognition between the antibody and protein A immobilized on a support. However, matrices with immobilized protein A are expensive, with low capacity, labile and of shorthalf-life. The disadvantages of protein A have encouraged the development of alternative purification methods with synthetic short peptides (from 5 to 12 amino acids) as affinity ligands. Peptides are ideal for affinity industrial separations since they can be synthesized at lower cost than proteins and in an aseptic way under GMP standards. Furthermore, they are much more stable because they do not require a specific tertiary structure to maintain their biological activity. Also, interactions between peptides and proteins are generally moderate, resulting in mild elution conditions. The present review describes the development of peptide ligands with affinity for antibodies, the synthesis and evaluation of affinity supports with immobilized peptide ligands and the applications of affinity matrices with immobilized peptides to antibodies purification.
 
Palabras clave: SÍNTESIS DE PÉPTIDOS EN FASE SÓLIDA , BIOFÁRMACOS , LIGANDOS DE AFINIDAD
Ver el registro completo
 
Archivos asociados
Thumbnail
 
Tamaño: 569.9Kb
Formato: PDF
.
Descargar
Licencia
info:eu-repo/semantics/openAccess Excepto donde se diga explícitamente, este item se publica bajo la siguiente descripción: Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 2.5 Unported (CC BY-NC-SA 2.5)
Identificadores
URI: http://hdl.handle.net/11336/130039
URL: http://www.anfyb.com.ar/info/revistas/2018/1-Barredo-.pdf
Colecciones
Articulos(NANOBIOTEC)
Articulos de INSTITUTO DE NANOBIOTECNOLOGIA
Citación
Barredo, Gabriela Romina; Giudicessi, Silvana Laura; Saavedra, Soledad Lorena; Martínez Ceron, María Camila; Cascone, Osvaldo; et al.; Cromatografía con péptidos cortos inmovilizados aplicada a la purificación de anticuerpos terapéuticos; Academia Nacional de Farmacia y Bioquímica; Revista Farmacéutica; 160; 1-2018; 1-19
Compartir

Enviar por e-mail
Separar cada destinatario (hasta 5) con punto y coma.
  • Facebook
  • X Conicet Digital
  • Instagram
  • YouTube
  • Sound Cloud
  • LinkedIn

Los contenidos del CONICET están licenciados bajo Creative Commons Reconocimiento 2.5 Argentina License

https://www.conicet.gov.ar/ - CONICET

Inicio

Explorar

  • Autores
  • Disciplinas
  • Comunidades

Estadísticas

Novedades

  • Noticias
  • Boletines

Ayuda

Acerca de

  • CONICET Digital
  • Equipo
  • Red Federal

Contacto

Godoy Cruz 2290 (C1425FQB) CABA – República Argentina – Tel: +5411 4899-5400 repositorio@conicet.gov.ar
TÉRMINOS Y CONDICIONES