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dc.contributor.author
Martín, Mariano
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dc.contributor.author
Modenutti, Carlos Pablo
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dc.contributor.author
Peyret, Victoria
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dc.contributor.author
Geysels, Romina Celeste
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dc.contributor.author
Darrouzet, Elisabeth
dc.contributor.author
Pourcher, Thierry
dc.contributor.author
Masini Repiso, Ana María
dc.contributor.author
Marti, Marcelo Adrian
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dc.contributor.author
Carrasco, Nancy
dc.contributor.author
Nicola, Juan Pablo
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dc.date.available
2021-03-22T19:41:13Z
dc.date.issued
2019-01
dc.identifier.citation
Martín, Mariano; Modenutti, Carlos Pablo; Peyret, Victoria; Geysels, Romina Celeste; Darrouzet, Elisabeth; et al.; A carboxy-terminal monoleucine-based motif participates in the basolateral targeting of the Na+/I- symporter; Endocrine Society; Endocrinology; 160; 1; 1-2019; 156-168
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/128766
dc.description.abstract
The Na+/iodide (I2) symporter (NIS), a glycoprotein expressed at the basolateral plasma membrane of thyroid follicular cells, mediates I2 accumulation for thyroid hormonogenesis and radioiodide therapy for differentiated thyroid carcinoma. However, differentiated thyroid tumors often exhibit lower I2 transport than normal thyroid tissue (or even undetectable I2 transport). Paradoxically, the majority of differentiated thyroid cancers show intracellular NIS expression, suggesting abnormal targeting to the plasma membrane. Therefore, a thorough understanding of the mechanisms that regulate NIS plasma membrane transport would have multiple implications for radioiodide therapy. In this study, we show that the intracellularly facing carboxy-terminus of NIS is required for the transport of the protein to the plasma membrane. Moreover, the carboxy-terminus contains dominant basolateral information. Using internal deletions and site-directed mutagenesis at the carboxy-terminus, we identified a highly conserved monoleucine-based sorting motif that determines NIS basolateral expression. Furthermore, in clathrin adaptor protein (AP)-1B-deficient cells, NIS sorting to the basolateral plasma membrane is compromised, causing the protein to also be expressed at the apical plasma membrane. Computer simulations suggest that the AP-1B subunit s1 recognizes the monoleucine-based sorting motif in NIS carboxy-terminus. Although the mechanisms by which NIS is intracellularly retained in thyroid cancer remain elusive, our findings may open up avenues for identifying molecular targets that can be used to treat radioiodide-refractory thyroid tumors that express NIS intracellularly.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
Endocrine Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
Endocrinology
dc.subject.classification
Bioquímica y Biología Molecular
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
A carboxy-terminal monoleucine-based motif participates in the basolateral targeting of the Na+/I- symporter
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2020-11-25T17:51:04Z
dc.identifier.eissn
1945-7170
dc.journal.volume
160
dc.journal.number
1
dc.journal.pagination
156-168
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.description.fil
Fil: Martín, Mariano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Modenutti, Carlos Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Peyret, Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica; Argentina
dc.description.fil
Fil: Geysels, Romina Celeste. Universidad de Buenos Aires; Argentina
dc.description.fil
Fil: Darrouzet, Elisabeth. Université de Nice Sophia Antipolis-Université Côte d'Azur; Francia
dc.description.fil
Fil: Pourcher, Thierry. Université de Nice Sophia Antipolis-Université Côte d'Azur; Francia
dc.description.fil
Fil: Masini Repiso, Ana María. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina
dc.description.fil
Fil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
dc.description.fil
Fil: Carrasco, Nancy. University of Yale; Estados Unidos
dc.description.fil
Fil: Nicola, Juan Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Córdoba. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina
dc.journal.title
Endocrinology
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30496374/
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1210/en.2018-00603
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