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dc.contributor.author
de Belder, Denise Gisele
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Ghiglione, Barbara
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Pasteran, Fernando
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dc.contributor.author
de Mendieta, Juan Manuel
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dc.contributor.author
Corso, Alejandra
dc.contributor.author
Curto, Lucrecia María
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dc.contributor.author
Di Bella, Adriana
dc.contributor.author
Gutkind, Gabriel Osvaldo
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dc.contributor.author
Gómez, Sonia Alejandra
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dc.contributor.author
Power, Pablo
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dc.date.available
2021-03-16T14:11:02Z
dc.date.issued
2020-11
dc.identifier.citation
de Belder, Denise Gisele; Ghiglione, Barbara; Pasteran, Fernando; de Mendieta, Juan Manuel; Corso, Alejandra; et al.; Comparative Kinetic Analysis of OXA-438 with Related OXA-48-Type Carbapenem-Hydrolyzing Class D β-Lactamases; American Chemical Society; ACS Infectious Diseases; 6; 11; 11-2020; 3026-3033
dc.identifier.issn
2373-8227
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/11336/128373
dc.description.abstract
Novel variants of OXA-48-type enzymes with the ability to hydrolyze oxyimino-cephalosporins and carbapenems are increasingly reported. Since its first report in 2011, OXA-163 is now extensively spread throughout Argentina, and several variants like OXA-247 have emerged. Here, we characterized a new blaOXA-48-like variant, OXA-438, and we performed a comparative kinetic analysis with the local variants OXA-247 and OXA-163 and the internationally disseminated OXA-48. blaOXA-163, blaOXA-247, and blaOXA-438 were located in a 70 kb IncN2 conjugative plasmid. OXA-438 presented mutations in the vicinity of conserved KTG (214-216), with a 2-aa deletion (R220-I221) and a D224E shift (as in OXA-163) compared to OXA-48. Despite Kpn163 (OXA-163), Kpn247 (OXA-247) and Eco438 (OXA-438) were resistant to meropenem and ertapenem, and the transconjugants (TC) remained susceptible (however, the carbapenems minimum inhibitory concentrations were ≥3 times 2-fold dilutions higher than the acceptor strain). TC163 and Eco48 were resistant to oxyimino-cephalosporins, unlike TC247 and TC438. kcat/Km values for cefotaxime in OXA-163 were slightly higher than the rest of the variants that were accompanied by a lower Km for carbapenems. For OXA-163, OXA-247, and OXA-438, the addition of NaHCO3 improved kcat values for both cefotaxime and ceftazidime; carbapenems kcat/Km values were higher than for oxyimino-cephalosporins. Mutations occurring near the conserved KTG in OXA-247 and OXA-438 are probably responsible for the improved carbapenems hydrolysis and decreased inactivation of oxyimino-cephalosporins compared to OXA-163. Dichroism results suggest that deletions at the β5-β6 loop seem to impact the structural stability of OXA-48 variants. Finally, additional mechanisms are probably involved in the resistance pattern observed in the clinical isolates.
dc.format
application/pdf
dc.language.iso
eng
dc.publisher
American Chemical Society
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dc.rights
info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.subject
CARBAPENEMASES
dc.subject
OXA-163
dc.subject
OXYIMINO-CEPHALOSPORINS
dc.subject
SODIUM BICARBONATE
dc.subject
Β5−Β6 LOOP
dc.subject.classification
Biología Celular, Microbiología
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dc.subject.classification
Ciencias Biológicas
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dc.subject.classification
CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS
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dc.title
Comparative Kinetic Analysis of OXA-438 with Related OXA-48-Type Carbapenem-Hydrolyzing Class D β-Lactamases
dc.type
info:eu-repo/semantics/article
dc.type
info:ar-repo/semantics/artículo
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.date.updated
2021-03-15T15:49:05Z
dc.identifier.eissn
2373-8227
dc.journal.volume
6
dc.journal.number
11
dc.journal.pagination
3026-3033
dc.journal.pais
Estados Unidos
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dc.journal.ciudad
Washington
dc.description.fil
Fil: de Belder, Denise Gisele. Dirección Nacional de Institutos de Investigación. Administración Nacional de Laboratorios e Institutos de Salud. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Área de Antimicrobianos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay; Argentina
dc.description.fil
Fil: Ghiglione, Barbara. Instituto de Investigaciones En Bacteriologia y Virologia Molecular (ibavim) ; Facultad de Farmacia y Bioquimica ; Universidad de Buenos Aires; . Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay; Argentina
dc.description.fil
Fil: Pasteran, Fernando. Dirección Nacional de Institutos de Investigación. Administración Nacional de Laboratorios e Institutos de Salud. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Área de Antimicrobianos; Argentina
dc.description.fil
Fil: de Mendieta, Juan Manuel. Dirección Nacional de Institutos de Investigación. Administración Nacional de Laboratorios e Institutos de Salud. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Área de Antimicrobianos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Corso, Alejandra. Dirección Nacional de Institutos de Investigación. Administración Nacional de Laboratorios e Institutos de Salud. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Área de Antimicrobianos; Argentina
dc.description.fil
Fil: Curto, Lucrecia María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Di Bella, Adriana. Hospital Nacional Profesor Alejandro Posadas; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gutkind, Gabriel Osvaldo. Instituto de Investigaciones En Bacteriologia y Virologia Molecular (ibavim) ; Facultad de Farmacia y Bioquimica ; Universidad de Buenos Aires; . Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay; Argentina
dc.description.fil
Fil: Gómez, Sonia Alejandra. Dirección Nacional de Institutos de Investigación. Administración Nacional de Laboratorios e Institutos de Salud. Instituto Nacional de Enfermedades Infecciosas. Área de Antimicrobianos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay; Argentina
dc.description.fil
Fil: Power, Pablo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología; Argentina. Instituto de Investigaciones En Bacteriologia y Virologia Molecular (ibavim) ; Facultad de Farmacia y Bioquimica ; Universidad de Buenos Aires;
dc.journal.title
ACS Infectious Diseases
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acsinfecdis.0c00537
dc.relation.alternativeid
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1021/acsinfecdis.0c00537
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